【連載】中國營養師培訓教材——蛋白質

蛋 白 質

蛋白質(protein)是化學結構複雜的一類有機化合物，是人體的必需營養素。蛋白質一詞源於希臘文的 proteios，是「頭等重要」的意思，表明蛋白質是生命活動中頭等重要物質。現已證明，生命的產生、存在和消亡都與蛋白質有關，蛋白質是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。

第一節蛋白質的組成和分類

一、蛋白質的組成

蛋白質是自然界中一大類有機物質，從各種動、植物組織中提取出的蛋白質，其元素組成為：碳 (50％～55％)、氫 (6.7％～7.3％)、氧 (19％～24％)、氮 (13％～19％)及硫(O％～4％)；

有些蛋白質還含有磷、鐵、碘、錳及鋅等其他元素。由於碳水化合物和脂肪中僅含碳、氫、氧，不含氮，所以蛋白質是人體氮的惟一來源，碳水化合物和脂肪不能代替。

大多數蛋白質的含氮量相當接近，平均約為 16％。因此在任何生物樣品中，每克氮相當於 6.25g蛋白質(即 100÷16)，其折算係數為 6.25。只要測定生物樣品中的含氮量，就可以算出其中蛋白質的大致含量：

樣品中蛋白質的百分含量 (g％)=每克樣品中含氮量(g)×6.25×100％

但不同蛋白質的含氮量是有差別的，故折算係數不盡相同，見表 1-3-l。

表 1-3-1氮折算蛋白質的折算係數

食 物 折算係數 食 物 折算係數

全小麥 5.83 芝麻、葵花子 5.30

小麥胚芽 6.31 杏仁 5.18

大米 5.95 花生 5.46

燕麥 5.83 大豆 5.71

大麥及黑麥 5.83 雞蛋(全 ) 6.25

玉米 6.25 肉類和魚類 6.25

小米 6.31 乳及乳製品 6.38

二、蛋白質的分類

蛋白質的化學結構非常複雜，大多數蛋白質的化學結構尚未闡明，因此無法根據蛋白質的化學結構進行分類。目前只能依照蛋白質三方面性質：即化學組成、溶解度和形狀進行分類。在營養學上也常按營養價值分類。

(一)按化學組成分類

首先根據蛋白質的化學組成的複雜程度，將蛋白質分為單純蛋白質與結合蛋白質兩大類；然後再按其形狀和溶解度分成各類蛋白質。單純蛋白質只由氨基酸組成，其水解的最終產物只是氨基酸；結合蛋白質是由單純蛋白質與非蛋白質結合而成，其中非蛋白質稱為結合蛋白質的輔基。因此，結合蛋白質在徹底水解後，除產生氨基酸外，尚有所含的輔基。

1.單純蛋白質單純蛋白質又可按其溶解度、受熱凝固性及鹽析等物理性質的不同分為清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、魚精蛋白、組蛋白和硬蛋白等 7類。

2.結合蛋白質按輔基不同，結合蛋白質分為：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白和色蛋白等5類。

(二)按蛋白質形狀分類

按蛋白質形狀，蛋白質分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白多為結構蛋白，是組織結構不可缺少的蛋白質，由長的氨基酸肽鏈連接成為纖維狀或蜷曲成盤狀結構，成為各種組織的支柱，如皮膚、肌腱、軟骨及骨組織中的膠原蛋白；球狀蛋白的形狀近似於球形或橢圓形。許多具有生理活性的蛋白質，如酶、轉運蛋白、蛋白類激素與免疫球蛋白、補體等均屬於球蛋白。

(三)按蛋白質的營養價值分類

食物蛋白質的營養價值取決於所含氨基酸的種類和數量，所以在營養上尚可根據食物蛋白質的氨基酸組成，分為完全蛋白質、半完全蛋白質和不完全蛋白質三類。

1.完全蛋白所含必需氨基酸種類齊全、數量充足、比例適當，不但能維持成人的健康，並能促進兒童生長發育，如乳類中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋類中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉類中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麥中的麥谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。

2.半完全蛋白所含必需氨基酸種類齊全，但有的氨基酸數量不足，比例不適當，可以維持生命，但不能促進生長發育，如小麥中的麥膠蛋白等。

3.不完全蛋白所含必需氨基酸種類不全，既不能維持生命，也不能促進生長發育，如玉米中的玉米膠蛋白，動物結締組織和肉皮中的膠質蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。

第二節 蛋白質的生理功能

一、構成和修復組織

蛋白質是構成機體組織、器官的重要成分，人體各組織、器官無一不含蛋白質。在人體的瘦組織中，如肌肉組織和心、肝、腎等器官均含有大量蛋白質；骨骼、牙齒、乃至指、趾也含有大量蛋白質；細胞中，除水分外，蛋白質約佔細胞內物質的80％。因此，構成機體組織、器官的成分是蛋白質最重要的生理功能。身體的生長發育可視為蛋白質的不斷積累過程。蛋白質對生長發育期的兒童尤為重要。

人體內各種組織細胞的蛋白質始終在不斷更新。例如，人血漿蛋白質的半壽期約為10天，肝中大部分蛋白質的半壽期為1～8天，某些蛋白質的半壽期很短，只有數秒鐘。只有攝入足夠的蛋白質方能維持組織的更新。身體受傷後也需要蛋白質作為修復材料。

二、調節生理功能

機體生命活動之所以能夠有條不紊的進行，有賴於多種生理活性物質的調節。而蛋白質在體內是構成多種重要生理活性物質的成分，參與調節生理功能。如核蛋白構成細胞核並影響細胞功能；酶蛋白具有促進食物消化、吸收和利用的作用；免疫蛋白具有維持機體免疫功能的作用；收縮蛋白，如肌球蛋白具有調節肌肉收縮的功能；血液中的脂蛋白、運鐵蛋白、視黃醇結合蛋白具有運送營養素的作用；血紅蛋白具有攜帶、運送氧的功能；白蛋白具有調節滲透壓、維持體液平衡的功能；由蛋白質或蛋白質衍生物構成的某些激素，如垂體激素、甲狀腺素、胰島素及腎上腺素等等都是機體的重要調節物質。

三、供給能量

蛋白質在體內降解成氨基酸後，經脫氨基作用生成的僅一酮酸，可以直接或間接經三羧酸循環氧化分解，同時釋放能量，是人體能量來源之一。但是，蛋白質的這種功能可以由碳水化合物、脂肪所代替。因此，供給能量是蛋白質的次要功能。

第三節 氨基酸

氨基酸(amino acid)是組成蛋白質的基本單位，是分子中具有氨基和羧基的一類含有複合官能團的化合物，具有共同的基本結構。由於它是羧酸分子的α碳原子上的氫被一個氨基取代的化合物，故又稱α氨基酸。按化學結構式分為脂肪族、芳香族氨基酸和雜環氨基酸。

一、氨基酸的分類和命名

組成蛋白質的氨基酸有 20多種，但絕大多數的蛋白質只由 20種氨基酸組成。按化學結構式分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環氨基酸。

(一)脂肪族氨基酸

這類氨基酸又可按其分子中含有的氨基或羧基的數目以及是否含有某些特殊元素或基團分成以下各類。

1.一氨基一羧基酸包括

(1)不含其他基團的一氨基一羧基酸：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸。

(2)含羥基的一氨基一羧基酸：絲氨酸、蘇氨酸。

(3)含硫的一氨基一羧基酸：半胱氨酸、蛋氨酸。

(4)含醯胺的一氨基一羧基酸：天冬醯胺、谷氨醯胺。

2.一氨基二羧基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

3.二氨基一羧基酸：精氨酸、賴氨酸。

(二)芳香族氨基酸

苯丙氨酸、酪氨酸。

(三)雜環氨基酸

脯氨酸、組氨酸、色氨酸。

其中天冬氨酸和谷氨酸含有兩個酸性的羧基，常稱為酸性氨基酸；精氨酸和賴氨酸都含有兩個鹼性的氨基和一個酸性的羧基，組氨酸的含氮雜環具有微鹼性，三者統稱為鹼性氨基酸；其他氨基酸通常都叫做中性氨基酸。

二、必需氨基酸

在人體和食物蛋白質的 20餘種氨基酸中，只有一部分可以在體內合成，其餘的則不能合成或合成速度不夠快。不能合成或合成速度不夠快的氨基酸，必須由食物供給，故稱為必需氨基酸(essential amino acid)；能在體內合成的則稱為非必需氨基酸(nonessentialaminoacid)。非必需氨基酸並非體內不需要，只是可在體內合成，食物中缺少了也無妨。

迄今，已知人體的必需氨基酸有 9種，見表1-3-2。

表 l-3-2人體的必需氨基酸

必需氨基酸 非必需氨基酸 條件必需氨基酸

異亮氨酸 isoleucine(Ile) 天門冬氨酸aspartic acid(Asp) 半胱氨酸cysteine(cys)

亮氨酸 leucine(Leu) 天門冬醯胺 asparagine(Asn) 酪氨酸 tyrosine(Tyr)

賴氨酸 lysine(Lys) 谷氨酸 glutamic acid(Glu)

蛋氨酸 methionine(Met) 谷氨醯胺 glutamine(Glu)

苯丙氨酸 phenylalanine(Phe)甘氨酸 glycine(Gly)

蘇氨酸 hreonine(Thr) 脯氨酸 proline(Pro)

色氨酸 tryptophan(Trp) 絲氨酸 serine(Ser)

纈氨酸 valine(Val) 精氨酸 arginine(Arg)

組氨酸 histidine(His) 胱氨酸 cystine(Cys-Cys)

丙氨酸 alanine(Ala)

三、條件必需氨基酸

氨基酸除了必需與非必需氨基酸之外還應當有第三類氨基酸，即「條件必需氨基酸」(conditionally essential amino acid)。這組氨基酸有兩個特點：①在合成氨基酸中用其他氨基酸作為碳的前體，並且只限於某些特定器官，這是與非必需氨基酸在代謝上的重要區別。有些條件必需氨基酸(如酪氨酸)的前體是一種必需氨基酸(苯丙氨酸)；而其他條件必需氨基酸(如精氨酸、脯氨酸和甘氨酸)的前體則是一種非必需氨基酸；還有一些其他條件必需氨基酸(如半胱氨酸)需要必需氨基酸(蛋氨酸作為硫的前體)和非必需氨基酸(絲氨酸)兩者作為前體。在代謝水平上，機體合成條件必需氨基酸的能力受適宜氨基酸前體的可利用性所限制；②條件必需氨基酸合成最高速度可能是有限的，並可能受發育和病理生理因素所限制。出生體重非常低的嬰兒不僅不能合成半胱氨酸，並可能缺乏合成足夠量甘氨酸的能力。後者是一種很重要的氨基酸，因為人乳蛋白質的甘氨酸含量很低。

半胱氨酸和酪氨酸在體內可分別由蛋氨酸和苯丙氨酸轉變而成，如果膳食中能直接提供這兩種氨基酸，則人體對蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量可分別減少30％和50％。所以半胱氨酸和酪氨酸稱為條件必需氨基酸或半必需氨基酸(semiessentialaminoacid)。在計算食物必需氨基酸組成時，常將蛋氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合併計算。

四、氨基酸模式及限制氨基酸

(一)氨基酸模式

氨基酸模式是指某種蛋白質中各種必需氨基酸的構成比例。即根據蛋白質中必需氨基酸含量，以含量最少的色氨酸為 1計算出的其他氨基酸的相應比值。幾種食物蛋白質和人體蛋白質氨基酸模式，見表 1-3-3。

表 1-3-3 幾種食物蛋白質和人體蛋白質氨基酸模式

氨基酸 全雞蛋 牛奶 牛肉 大豆 麵粉 大米 人體

異亮氨酸 3.2 3.4 4.4 4.3 3.8 4.0 4.0

亮氨酸 5.1 6.8 6.8 5.7 6.4 6.3 7.0

賴氨酸 4.1 5.6 7.2 4.9 1.8 2.3 5.5

蛋氨酸+半胱氨酸 3.4 2.4 3.2 1.2 2.8 2.8 2.3

苯丙氨酸+酪氨酸 5.5 7.3 6.2 3.2 7.2 7.2 3.8

蘇氨酸 2.8 3.1 3.6 2.8 2.5 2.5 2.9

纈氨酸 3.9 4.6 4.6 3.2 3.8 3.8 4.8

色氨酸 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0

（二）限制氨基酸

人體所需蛋白質來源於多種食物，凡蛋白質氨基酸模式與人體蛋白質氨基酸模式接近的食物，其必需氨基酸在體內的利用率就高，反之則低。例如，動物蛋白質中的蛋、奶、肉、魚等以及大豆蛋白質的氨基酸模式與人體蛋白質氨基酸模式較接近，從而所含的必需氨基酸在體內的利用率就較高，因此被稱為優質蛋白質。其中雞蛋蛋白質的氨基本模式與人體蛋白質氨基酸模式最為接近，在比較食物蛋白質營養價值時常作為參考蛋白質（(referenceprotein)。而食物蛋白質中一種或幾種必需氨基酸含量相對較低，導致其他必需氨基酸在體內不能被充分利用而使蛋白質營養價值降低，這些含量相對較低的氨基酸稱為限制氨基酸(limiting amino acid)。即由於這些氨基酸的不足，限制了其他氨基酸的利用。其中，含量最低的稱第一限制氨基酸，余者類推。植物蛋白質中，賴氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸和色氨酸含量相對較低，所以營養價值也相對較低。

五、肽鍵與肽鏈

將氨基酸連接起來的鍵，稱為肽鍵(peptide bond)。肽鍵(-CO-NH-)是由氨基酸的儀一羧基與相鄰氨基酸的僅一氨基脫水縮合而成。蛋白質就是氨基酸以肽鍵連接在一起，並形成一定空間結構的大分子。由兩個以上氨基酸以肽鍵相連接成的化合物稱肽(peptide)。例如由甘氨酸和丙氨酸組成的肽，稱二肽(dipeptide)；由 3個氨基酸組成的 3肽，稱三肽

(tripeplide)；通常將 10個以下氨基酸組成的肽叫寡肽(oligopeptide)；11個以上氨基酸組成的肽稱多肽(polypeptide)。

多肽和蛋白質之間沒有嚴格區別，它們都是氨基酸的多聚物。多肽是指含氨基酸數目較少的多聚物，蛋白質則是含氨基酸數目較多的多聚物。

第四節 蛋白質的消化吸收及代謝

一、蛋白質的消化

蛋白質未經消化不易吸收，有時某些抗原、毒素蛋白可少量通過粘膜細胞進入體內，會產生過敏、毒性反應。一般情況下，食物蛋白質水解成氨基酸及小肽後方能被吸收。由於唾液中不含水解蛋白質的酶，所以食物蛋白質的消化從胃開始，但主要在小腸。

(一)胃內消化

胃內消化蛋白質的酶是胃蛋白酶(pepsin)。胃蛋白酶是由胃粘膜主細胞合成並分泌的胃蛋白酶原(pepsinogen)經胃酸激活而生成的；胃蛋白酶也能再激活胃蛋白酶原生成新的胃蛋白酶。胃蛋白酶的最適宜作用的 pH值為1.5～2.5，對蛋白質肽鍵作用的特異性較差，主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸或亮氨酸等殘基組成的肽鍵。胃蛋白酶對乳中的酪蛋白(casein)有凝乳作用，這對嬰兒較為重要，因為乳液凝成乳塊後在胃中停留時間延長，有利於充分消化。

(二)小腸內消化

食物在胃內停留時間較短，蛋白質在胃內消化很不完全，消化產物及未被消化的蛋白質在小腸內經胰液及小腸粘膜細胞分泌的多種蛋白酶及肽酶的共同作用，進一步水解為氨基酸。所以，小腸是蛋白質消化的主要部位。蛋白質在小腸內消化主要依賴於胰腺分泌的各種蛋白酶，可分為兩類：①內肽酶(endopeptidase)可以水解蛋白質分子內部的肽鍵，包括胰蛋白酶、糜蛋白酶和彈性蛋白酶；②外肽酶(exopeptidase)可將肽鏈末端的氨基酸逐個水解，包括氨基肽酶(aminopeptidase)和羧基肽酶(carboxypeptidase)。

腸粘膜細胞的刷狀緣及細胞液中還存在一些寡肽酶(oligopeptidase)，例如，氨基肽酶及二肽酶(dipeptidase)等。氨基肽酶從肽鏈的末端逐個水解釋放出氨基酸，最後生成二肽。二肽再經二肽酶水解，最終生成氨基酸。

二、蛋白質的吸收

(一)氨基酸和寡肽的吸收

經過小腸腔內和膜的消化，蛋白質被水解為可被吸收的氨基酸和2～3個氨基酸的小肽。過去認為只有遊離氨基酸才能被吸收，現在發現 2—3個氨基酸的小肽也可以被吸收。

(二)整蛋白的吸收

在低等動物，吞噬是攝人大分子的基本方式。而在高等動物，只有在胚胎動物仍保持這種低級的原始機制。例如，母乳中的抗體可通過腸粘膜細胞的吞噬作用傳遞給嬰兒。關於成年人對整蛋白吸收問題已有許多研究。有人將胰島素和胰蛋白酶抑製劑同時注入大鼠的隔離腸袢，發現可引起血糖降低，說明有一部分胰島素被吸收；人的血液中存在食物蛋白質的抗體，這說明食物蛋白質可進入血液而起抗原的作用。但一般認為，大分子蛋白質的吸收是微量的，無任何營養學意義，只是應當注意腸內細菌的毒素、食物抗原等可能會進入血液成為致病因子。

三、蛋白質的代謝

(一)蛋白質的分解與合成

1.蛋白質的分解進食正常膳食的正常人每日從尿中排出的氮約12g。若攝人的膳食蛋白質增多，隨尿排出的氮也增多；若減少，則隨尿排出的氮也減少。完全不攝入蛋白質或禁食一切食物時，每日仍隨尿排出氮2～4g。這些事實證明，蛋白質不斷在體內分解成為含氮廢物，隨尿排出體外。

2.蛋白質的合成蛋白質在分解的同時也不斷在體內合成，以補償分解。蛋白質合成經兩個步驟完成。第一步為轉錄(transcription)，即生物體合成 RNA的過程，亦即將 DNA的鹼基序列抄錄成 RNA鹼基序列的過程；第二步為翻譯(translation)，是生物體合成 mRNA後，mRNA中的遺傳信息(DNA鹼基順序)轉變成蛋白質中氨基酸排列順序的過程，是蛋白質獲得遺傳信息進行生物合成的過程。翻譯在細胞內進行。成熟的 mRNA穿過核膜進入胞質，在核糖體及 tRNA等參與下，以各種氨基酸為原料完成蛋白質的生物合成。

(二)氨基酸的分解代謝

氨基酸分解代謝的最主要反應是脫氨基作用。脫氨基方式有：氧化脫氨基、轉氨基、聯合脫氨基和非氧化脫氨基等，其中，以聯合脫氨基最為重要。氨基酸脫氨基後生成的α-酮酸進一步代謝：①經氨基化生成非必需氨基酸；②轉變成碳水化合物及脂類；③氧化供給能量。

氨基酸脫氨基作用產生的氨，在正常情況下主要在肝臟合成尿素而解毒；只有少部分氨在腎臟以銨鹽的形式由尿排出。

體內氨基酸的主要功用是合成蛋白質和多肽。此外，也可以轉變成某些生理活性物質，如嘌呤、嘧啶、腎上腺素等。正常人尿中排出的氨基酸極少。各種氨基酸在結構上具有共同特點，所以也有共同的代謝途徑；但不同的氨基酸由於結構的差異，也各有其特殊的代謝方式。

1.個別氨基酸代謝氨基酸代謝除了一般代謝過程，有些氨基酸還有特殊代謝途徑。例如，氨基酸的脫羧基作用和一碳單位的代謝、含硫氨基酸、芳香氨基酸及支鏈氨基酸的代謝等。

(1)脫氨基作用：氨基酸分解代謝的主要途徑是脫氨基作用。但是，部分氨基酸也可以進行脫羧基作用生成相應的胺。生成的胺類含量雖然不高，但具有重要生理意義。例如，谷氨酸脫羧基生成的γ-氨基丁酸(γ-amino butyric acid，GABA)，在腦組織中含量較多，是抑制性神經遞質，對中樞神經有抑制作用；半胱氨酸脫羧基生成的牛磺酸在腦組織中含量也頗高，對腦發育和腦功能有重要作用；組氨酸脫羧基生成的組胺在體內分布廣泛，在乳腺、肺、肝、肌肉及胃粘膜中含量較高，組胺是一種強烈的血管舒張劑，並能增加毛細血管的通透性；色氨酸脫羧基生成的5-羥色胺(5-hydroxytryptamine，5-HT)廣泛分布體內各組織，除神經組織外，還存在於胃腸道、血小板及乳腺細胞中，腦中的5-羥色胺作為神經遞質，具有抑制作用，在外周組織中的5-羥色胺有收縮血管的作用等。

(2)一碳單位的代謝：某些氨基酸在分解代謝過程中可以產生含有一碳原子的基團，稱一碳單位。體內重要的一碳單位有：甲基(-CH 3)、甲烯基(-CH 2)、甲炔基(-CH=)、甲醯基(-CHO)、亞甲氨基(-CH=NH)等。一碳單位不能遊離存在，常與四氫葉酸(tetrahydrofolicacid FH 4)結合而轉運和參加代謝。一碳單位主要來源於絲氨酸、甘氨酸、組氨酸及色氨酸的代謝。一碳單位的主要生理功能是作為合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸的生物合成中佔有重要地位。

(3)含硫氨基酸的代謝：體內的含硫氨基酸有三種：蛋氨酸、半胱氨酸及胱氨酸。這三種氨基酸的代謝是相互聯繫的，蛋氨酸可以轉變為半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸也可以互變，但半胱氨酸及胱氨酸不能轉變為蛋氨酸，所以半胱氨酸及胱氨酸是非必需氨基酸或條件必需氨基酸，而蛋氨酸則是必需氨基酸。

(4)芳香氨基酸的代謝：芳香氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。苯丙氨酸和酪氨酸在結構上相似，在正常情況下苯丙氨酸的主要代謝途徑是經苯丙氨酸羥化酶的作用生成酪氨酸；當苯丙氨酸羥化酶先天性缺乏時，苯丙氨酸不能正常轉變成酪氨酸，體內的苯丙氨酸蓄積，並可經轉氨基作用生成苯丙酮酸，後者進一步轉變成苯乙酸等衍生物，尿中出現大量苯丙酮酸等代謝產物，稱為苯丙酮尿症(phenyl ketonuria，PKU)，是一種先天性代謝性疾病。苯丙酮酸的堆積對中樞神經系統有毒性，故患兒的智力發育障礙。對此種患兒的治療原則是早期發現，並適當控制膳食苯丙氨酸含量。

酪氨酸經酪氨酸羥化酶的作用，生成多巴[3，4-二羥苯丙氨酸 (3，4-dihydroxypheny-lalanine，doba)]；再經多巴脫羧酶的作用生成多巴胺(dopamine)。多巴胺是腦中的一種神經遞質，帕金森病(Parkinson』disease)患者，多巴胺生成減少。多巴胺在腎上腺髓質中可再被羥化，生成去甲腎上腺素(norepinephrine)，再經N-基轉移酶催化，由活性甲硫氨酸提供甲基，轉變成腎上腺素(epinephrine)。多巴胺、去甲腎上腺素、腎上腺素統稱為兒茶酚胺(catecholamine)。

酪氨酸的另一條代謝途徑是經酪氨酸酶合成黑色素，當人體缺乏酪氨酸酶時，黑色素合成障礙，皮膚、毛髮等發白，稱白化病(albinism)。酪氨酸還可經酪氨酸轉移酶的作用生成對羥苯丙酮酸，再經尿黑酸等中間產物進一步變成延胡索酸和乙醯乙酸，二者分別參加碳水化合物和脂肪代謝。當體內尿黑酸酶先天性缺乏時，尿黑酸分解受阻，可出現尿黑酸尿症。

色氨酸除經代謝轉變成5-色胺外，本身還可分解代謝生成犬尿酸、丙氨酸與乙醯輔酶A。

此外，色氨酸分解還可以產生煙酸，這是體內合成維生素的特例。

(5)支鏈氨基酸的代謝：支鏈氨基酸(branch chain aminoacid，BCAA)包括亮氨酸、異亮氨酸和纈氨酸，它們都是必需氨基酸。這三種氨基酸在開始階段經轉氨基作用生成各自相應的α-酸；然後再經過若干代謝步驟，纈氨酸分解生成琥珀酸輔酶A；亮氨酸和異亮氨酸生成乙醯輔酶 A及乙醯乙醯輔酶A。所以，這三種氨基酸分別是生糖氨基酸、生酮氨基酸及

生糖兼生酮氨基酸。支鏈氨基酸的分解代謝主要在骨骼肌中進行，而其他氨基酸多在肝臟代謝，這對外科手術、創傷應激等狀態下肌肉蛋白質的合成與分解具有特殊重要作用。支鏈氨基酸可以作為合成肌肉蛋白質的原料；可被肌肉用作能源物質氧化供能；還發現亮氨酸可以刺激蛋白質合成，並抑制分解，在臨床營養中有重要意義。

2.氨基酸代謝的調節必需氨基酸的分解代謝主要受下列四種因素的影響。

(1)膳食中蛋白質的氨基酸模式與機體氨基酸需要相符的程度：這直接反映某種蛋白質在生長過程(如生長、哺乳)中的利用率，並且是造成膳食蛋白質生物價不同的主要因素。對這種因素變異的適應，要求機體單獨調節個別必需氨基酸的分解代謝。

(2)個體總氮攝人量與總氮需要量的接近程度：此因素一般影響氨基酸的代謝，並反映對尿素合成的適應性。

(3)必需和非必需氨基酸之間的平衡：膳食必需氨基酸占蛋白質貯存所需氨基酸總量的45％，以及占維持所需氨基酸總量的30％，其他則由非必需氨基酸組成。雖然非必需氨基酸在膳食中可有可無，但機體對這些氨基酸仍有代謝上的需要，如果膳食不提供這些非必需氨基酸，則必須由內源合成來提供。如果食物中必需氨基酸與非必需氨基酸之間不平衡，則需要分解必需氨基酸提供氮，來合成非必需氨基酸。

(4)能量攝人要與能量需要匹配：機體最終必須維持 ATP的合成，氨基酸的分解也是機體能量供應的一部分。最明顯的例子是禁食時的氮平衡[約為150mg／(kg·d)]和膳食中蛋白質為零時的氮平衡[約為50mg／(kg·d)]差別。此外，非蛋白質能量攝入量的變化對總的氨基酸分解代謝有迅速和顯著的影響。同樣，在營養上的變異會影響全面的氨基酸分解代謝。

3.氨基酸代謝的器官特異性氨基酸代謝的主要部位是小腸、肝、肌肉和腎。全身的谷氨醯胺和腸道(膳食)中的谷氨酸主要在小腸中代謝。肝臟對調節來自門靜脈血的氨基酸並將其分配到身體其他部位的量和比例起重要作用。肝臟是惟一能夠分解所有氨基酸的器官，儘管肝分解支鏈氨基酸比分解其他必需氨基酸慢，但仍有部分支鏈氨基酸在肝臟分解代謝。

第五節 食物蛋白質的營養評價

食物蛋白質由於氨基酸組成的差別，營養價值不完全相同，一般來說動物蛋白質的營養價值優於植物蛋白質。評價食物蛋白質營養價值主要從「量」和「質」兩個方面。總的評價方法，可概括為生物學法和化學分析法。

一、食物蛋白質含量

食物蛋白質含量是評價食物蛋白質營養價值的一個重要方面。蛋白質含氮量比較恆定，故測定食物中的總氮乘以蛋白質折算係數6.25，即得蛋白質含量。

二、食物蛋白質消化率

食物蛋白質消化率(digestibility)是反映食物蛋白質在消化道內被分解和吸收的程度的一項指標；是指在消化道內被吸收的蛋白質占攝入蛋白質的百分數；是評價食物蛋白質營養價值的生物學方法之一。一般採用動物或人體實驗測定，根據是否考慮內源糞代謝氮因素，可分為表觀消化率和真消化率兩種方法。

(一)蛋白質(N)表觀消化率[apparentprotein(N)digestibilitvl即不計內源糞氮的蛋白質消化率。通常以動物或人體為實驗對象，在實驗期內，測定實驗對象攝人的食物氮(攝入氮)和從糞便中排出的氮(糞氮)，然後按下式計算：

蛋白質(N)表觀消化率(％)=(I-F)／I×100

式中 I代表攝入氮，F代表糞氮

(二)蛋白質(N)真消化率[true protein(N)digestibility]

考慮糞代謝時的消化率。糞中排出的氮實際上有兩個來源。一是來自未被消化吸收的食物蛋白質；二是來自脫落的腸粘膜細胞以及腸道細菌等所含的氮。通常以動物或人體為實驗對象，首先設置無氮膳食期，即在實驗期內給予無氮膳食，並收集無氮膳食期內的糞便，測定氮含量，無氮膳食期內的糞氮即糞代謝氮。成人 24小時內糞代謝氮一般為0.9～1.2g；然後再設置被測食物蛋白質實驗期，實驗期內攝取被測食物，再分別測定攝人氮和糞氮。從被測食物蛋白質實驗期的糞氮中減去無氮膳食期的糞代謝氮，才是攝食物蛋白質中真正未被消化吸收的部分，故稱蛋白質(N)真消化率。計算公式如下：

蛋白質(N)真消化率(％)=I-(F-Fk)／I×100

式中 I代表攝入氮，F代表糞氮，Fk代表糞代謝氮

由於糞代謝氮測定十分繁瑣，且難以準確測定，故在實際工作中常不考慮糞代謝氮，特別是當膳食中的膳食纖維含量很少時，可不必計算Fk；當膳食中含有多量膳食纖維時，成年男子的 Fk值，可按每天12mgN／kg體重計算。

食物蛋白質消化率受到蛋白質性質、膳食纖維、多酚類物質和酶反應等因素影響。一般來說，動物性食物的消化率高於植物性食物。如雞蛋、牛奶蛋白質的消化率分別為97％、95％，而玉米和大米蛋白質的消化率分別為85％和88％。

三、食物蛋白質的利用率

指食物蛋白質被消化吸收後在體內被利用的程度，是食物蛋白質營養評價常用的生物學方法。測定食物蛋白質利用率的方法很多，大體上可以分為兩大類。一類是以體重增加為基礎的方法；一類是以氮在體內儲留為基礎的方法。以下介紹兩種常用方法。

(一)蛋白質功效比值

蛋白質功效比值(protein efficiency ratio，PER)是以體重增加為基礎的方法；是指實驗期內，動物平均每攝人 1g蛋白質時所增加的體重克數。例如，常作為參考蛋白質的酪蛋白的PER 2.5，即指每攝人 1g酪蛋白，可使動物體重增加2.5g。一般選擇初斷乳的雄性大鼠，用含10％被測蛋白質飼料餵養 28天，逐日記錄進食量，每周稱量體重，然後按下式

計算蛋白質功效比值。

實驗期內動物體重增加量(g)PER=實驗期內蛋白質攝入量(g)

由於同一種食物蛋白質，在不同實驗室所測得的 PER值重複性常不佳，故通常設酪蛋白(參考蛋白質)對照組，並將酪蛋白對照組 PER值換算為 2.5，然後校正被測蛋白質(實驗組)PER。

實驗組蛋白質功效比值

被測蛋白質PER=對照組蛋白質功效比值×2.5

幾種常見食物蛋白質PER：

全雞蛋 3.92、牛奶3.09、魚4.55、牛肉2.30、大豆2.32、精製麵粉0.60、大米2.16。

(二)生物價

生物價(biologicalvalue，BV)是反映食物蛋白質消化吸收後，被機體利用程度的一項指標；生物價越高，說明蛋白質被機體利用率越高，即蛋白質的營養價值越高，最高值為100。通常採用動物或人體實驗。實驗期內動物食用含被測蛋白質的合成飼料，收集實驗期內動物飼料和糞、尿樣品，測定氮含量；另在實驗前給實驗動物無氮飼料，收集無氮飼料期

糞、尿樣品，測定氮含量，得糞代謝氮和尿內源氮數據(人體實驗時可按成人全日尿內源氮2～2.5g，糞代謝氮0.91～1.2g計)；然後按下式計算被測食物蛋白質的生物價。

BV=氮儲留良×100 =I.（F.FK）.（U.Um）×100氮吸收量I.（F.FK）

I、F、U分別為攝人氮、糞氮、尿氮

Fk為無氮飼料期糞代謝氮

Um為無氮飼料期尿內源氮

生物價是評價食物蛋白質營養價值較常用的方法。常見食物蛋白質生物價，見表1-3-4。

表 1-3-4常見食物蛋白質的生物價

蛋白質 生物價 蛋白質 生物價 蛋白質 生物價

雞蛋蛋白質 94 大米 77 小米 57

雞蛋白 83 小麥 67 玉米 60

雞蛋黃 96 生大豆 57 白菜 76

脫脂牛奶 85 熟大豆 64 紅薯 72

魚 83 扁豆 72 馬鈴薯 67

牛肉 76 蠶豆 58 花生 59

豬肉 74 白麵粉 52

四、氨基酸分

氨基酸分(amino acid score，AAS)亦稱蛋白質化學分(chemical score，CS)，是目前廣為應用的一種食物蛋白質營養價值評價方法，不僅適用於單一食物蛋白質的評價，還可用於混合食物蛋白質的評價，該法的基本操作步驟是將被測食物蛋白質的必需氨基酸組與推薦的理想蛋白質或參考蛋白質氨基酸模式進行比較，並按下式計算氨基酸分。

AAS=被測食物蛋白質每克氮或蛋白質氨基酸含量（mg）×100

參考蛋白質每克氮或蛋白質氨基酸含量（mg）

參考蛋白質可採用 FAO／WHO專家委員會(1973)制訂的「暫定氨基酸分模式」見表1-3-5)。在實際計算某種氨基酸評分時，首先將被測食物蛋白中必需氨基酸與參考蛋白質中的必需氨基酸進行比較，比值較低者，為限制氨基酸。由於限制氨基酸的存柱，使食物蛋白質的烈照受烈限就j被涮I食物蛋白質的第一限黼氨基酸與參考蛋白質中同種必需氨基酸的比值乘以100，即為該種蛋白質的氨基酸分。

例如，小麥粉蛋白質必需氨基酸與FAO／WHO 1973暫定氨基酸分模式相比較，限制氨基酸為異亮氨酸、賴氨酸、蘇氨酸和纈氨酸，其中賴氨酸的比值最低，為第一限制氨基酸，故小麥蛋白質的氨基酸分為46.7，表l-3-5。

氨基酸分有許多可取之處，因為它可以明確其限制氨基酸，也可以看出其他氨基酸的不足，對於應當補充或強化的氨基酸也比較清楚。

表 1-3-5 氨基酸分計算舉例

氨基酸 小麥粉（標準粉）FAO/WHO，1 973氨基酸AAS

（mg/g蛋白）分模式（mg/g蛋白）

異亮氨酸 37.5 40 92.5

亮氨酸 70.5 70 100.7

賴氨酸（1） 25.7 55 46.7（2）

蛋氨酸+胱氨酸 36.1 35 103.1

苯丙氨酸+酪氨酸 78.3 60 130.5

蘇氨酸 28.3 40 70.8

色氨酸 12.4 10 124.0

纈氨酸 47.2 50 94.4

組氨酸 ---

第六節 蛋白質的互補作用

兩種或兩種以上食物蛋白質混合食用，其中所含有的必需氨基酸取長補短，相互補充，達到較好的比例，從而提高蛋白質利用率的作用，稱為蛋白質互補作用(proteincomplementaryaction)。例如，玉米、小米、大豆單獨食用時，其生物價分別為60、57、如按23％、25％、52％的比例混合食用，生物價可提高到73；如將玉米、麵粉、干豆混合食用，蛋白質的生物價也會提高。這是因為玉米、麵粉、小米、大米蛋白質中負氨酸含量較低，蛋氨酸相對較高；而大豆中的蛋白質恰恰相反，混合食用時賴氨酸和呈氨酸兩者可相互補充；若在植物性食物的基礎上再添加少量動物性食物，蛋白質的生物價還會提高，如麵粉、小米、大豆、牛肉單獨食用時，其蛋白質的生物價分別為67、57、64、76，若按39％、

13％、22％、26％的比例混合食用，其蛋白質的生物價可提高到89，可見動、植物性混合食用比單純植物混合還要好，見表l-3-15。

幾種食物混合後蛋白質的生物價，見表1-3-6。

表 1-3-6 幾種食物混合後蛋白質的生物價

食物名稱單獨食用 BV 混合食用所佔比例（%）

小麥 67 37 … 31

大米 57 32 40 46

大豆 64 16 20 8

豌豆 48 15 … …

玉米 60 … 40 …

牛肉乾 76 … … 15

混合食用 BV 74 73 89

若以氨基酸分為指標，亦明顯可見蛋白質的互補作用。例如，穀類、豆類氨基酸分為44、68，若按穀類67％、豆類22％、奶粉11％的比例混合評分，氨基酸分可達88，見表1-3-7。

表 1-3-7 幾種食物混合後蛋白質的氨基酸分

蛋白質來源 蛋白質氨基酸含量（%） 氨基酸分

賴氨酸 含硫氨基酸 蘇氨酸 色氨酸 （限制氨基酸）

WHO/FAO標準 5.5 3.5 4.0 1.0 100

穀類 2.4 3.8 3.0 1.144(賴氨酸)

豆類 7.2 2.4 4.2 1.468(含硫氨基酸)

奶粉 8.0 2.9 3.7 1.383(含硫氨基酸)

混合食用 5.1 3.2 3.5 1.2 88(蘇氨酸)

我國北方居民許多食物的傳統食用方法，從理論和實踐上都證明是合理和科學的。為充分發揮食物蛋白質的互補作用，在調配膳食時，應遵循三個原則：①食物的生物學種屬愈遠愈好，如動物性和植物性食物之間的混合比單純植物性食物之間的混合要好；②搭配的種類愈多愈好；③食用時間愈近愈好，同時食用最好，因為單個氨基酸在血液中的停留時間約 4小時，然後到達組織器官，再合成組織器官的蛋 A質，而合成組織器官蛋白質的氨基酸必須同時到達才能發揮互補作用，合成組織器官蛋白質。

第七節 蛋白質需要量及膳食參考攝入量

一、蛋白質需要量

研究蛋白質需要量的方法主要有兩種：一是要因加演算法；二是氮平衡法。

(一)要因加演算法

要因加演算法(factorial approach method)的基本原理是以補償從尿、糞便、皮膚，以及其他方面不可避免或必要氮損失(obligatory nitrogenloss)為基礎，再加上諸多因素來確定蛋白質需要量的方法。

例如：

(1)不可避免丟失氮： 58mg／kg體重

(2)成人對雞蛋蛋白質利用率：55％

(3)應激因素安全率： 10％

(4)混合膳食蛋白質利用率(相當於卵蛋白質利用率的百分比)： 80％

(5)個體差異： 30％

則蛋白質需要量=58×100／55×100／80× 1.1×1.3=189mgN／ kg×6.25=1.18g蛋白質／kg體重

(二)氮平衡法

氮平衡(nitrogen balance)是指氮的攝入量和排出量的關係。通常採用測定氮的方去，推算蛋白質量。氮平衡常用於蛋白質代謝、機體蛋白質營養狀況評價和蛋白質需要量研究。氮的攝入量和排出量的關係可用下式表示：B=I一(U+F+S)

B：氮平衡；I：攝人氮；排出氮(U：尿氮；F：糞氮；S：皮膚氮)

通常以健康人為實驗對象，給予不同水平蛋白質膳食，收集每日排出氮；根據攝人氮與排出氮數據，求出直線回歸方程式；該回歸方程式的斜率與氮平衡為零時的交叉點(截距)即為蛋白質需要量。

二、膳食參考攝人量

2000年，中國營養學會在 RDA的基礎上，重新修訂了推薦的膳食營養素攝入量，並採用了 DRIs新概念。新修訂的蛋白質推薦攝人量(RNIs)，成年男、女輕體力活動分別為 75g／d和60g／d；中體力活動分別為80g／d和70g／d；重體力活動分別為90g／d和80g／d。

三、氨基酸需要量

1985年 FAO／WHO／UNU專家委員會對不同研究資料進行了歸納，提出了不同年齡組人群對必需氨基酸需要量的估計值(表 1-3-8)。關於組氨酸，過去認為只是嬰幼兒的必需氨基酸，但近年研究認為組氨酸也是成人的必需氨基酸，而且經實驗證實，其需要量為8～12mg／(kg·d)。

表 1-3-8 必需氨基酸需要量的估計值[mg／(kg·d)]

必需氨基酸 嬰兒 2歲幼兒 10～12歲成人

組氨酸 28 ? ? (8～1 2)

異亮氨酸 70 31 30 10

亮氨酸 161 73 45 14

賴氨酸 103 64 60 12

蛋氨酸+胱氨酸 58 27 27 13

苯丙氨酸+酪氨酸 125 69 27 14

蘇氨酸 87 37 35 7

色氨酸 17 12.5 4 3.5

纈氨酸 93 38 33 10

合計 714 352 261 84

第八節 蛋白質的營養狀況評價

一、膳食蛋白質攝人量

膳食蛋白質攝人量，是評價機體蛋白質營養狀況的背景材料或參考材料，與機體蛋白質營養狀況評價指標結合起來，有助於正確判斷機體蛋白質營養狀況。

二、身體測量

是鑒定機體蛋白質營養狀況的重要依據，評定生長發育狀況所採用的身體測量指標主要包括體重、身高、上臂圍、上臂肌圍、上臂肌面積、胸圍以及生長發育指數等。

三、生化檢驗

(一)血液蛋白質(表1-3-9)

表 1-3-9 血液蛋白質評價指標及正常參考值

血液蛋白質 正常參考值

血清白蛋白( Bel"UlII albumin) 35～5 5g／ L

前白蛋白( prealbumin， transthyretin) 200～5 00mg／ L

血清運鐵蛋白(serum tra nsferrin) 2～4g／ L

纖維結合蛋白(fibronectin ) 200～280mg／L

視黃醇結合蛋白(retl-bind ing protein) 40～70μ g/l

（二)尿液指標

常用指標有尿肌酐、尿三甲基組氨酸、尿羥脯氨酸。

第九節蛋白質的食物來源

蛋白質的食物來源可分為植物性蛋白質和動物性蛋白質兩大類。植物蛋白質中，穀類含蛋白質lO％左右，蛋白質含量不算高，但由於是人們的主食，所以仍然是膳食蛋白質的主要來源。豆類含有豐富的蛋白質，特別是大豆含蛋白質高達36％～40％，氨基酸組成也比較合理，在體內的利用率較高，是植物蛋白質中非常好的蛋白質來源。

蛋類含蛋白質11％～14％，是優質蛋白質的重要來源。奶類(牛奶)一般含蛋白質 3.0％～3.5％，是嬰幼兒蛋白質的最佳來源。肉類包括禽、畜和魚的肌肉。新鮮肌肉含蛋白質15％～22％，肌肉蛋白質營養價值優於植物蛋白質，是人體蛋白質的重要來源。

為改善膳食蛋白質質量，在膳食中應保證有一定數量的優質蛋白質。一般要求動物性蛋白質和大豆蛋白質應占膳食蛋白質總量的30％～50％。

常見食物蛋白質含量見表 1-3—10。

表 l-3-10常見食物蛋白質含量(g／lOOg)

食 物 蛋白質

小麥粉(標準粉) 11.2 黃豆 35.0

梗米(標一) 7.7 綠豆 21.6

秈米(標一) 7.7 赤小豆 20.2

玉米(干) 8.7 花生仁 24.8

玉米面 8.1 豬肉(肥瘦) 13.2

小米 9.0 牛肉(肥瘦) 19.9

高粱米 10.4 羊肉(肥瘦) 19.0

馬鈴薯 2.0 雞 19.3

甘薯 0.2 雞蛋 13.3

蘑菇(干) 21.1 草魚 16.6

紫菜(干) 26.7 牛奶 3.0

食 物 蛋白質