實用營養學【第二節蛋 白 質】

蛋白質(protein)是一切生命物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命，可見蛋白質對人體是非常重要。正常成人體內16％～19％是蛋白質。人體內蛋白質始終處於不斷地分解，又不斷地合成的動態平衡中，藉以可達到組織蛋白不斷更新和修復。腸和骨髓內蛋白質更新速度較快。但總體來說，人體內每天約更新3％的蛋白質。一、蛋白質功能1．構成人體組織成分人體任何組織和器官，都以蛋白質作為重要組成成分，所以人體在生長過程中，就包含著蛋白質不斷地增加。人體組織(1eantissue)中，如肌肉、心、肝、腎等器官含大量蛋白質；骨骼和牙齒含大量膠原蛋白，指(趾)甲含角蛋白；細胞中從細胞膜到細胞內各種結構均含蛋白質。可見蛋白質是人體不能缺少的構成成分。2．構成體內各種重要物質如含蛋白質的酶，催化體內一切物質分解和合成；激素使內環境穩定，並調節許多生理過程；抗體可以抵禦外來微生物及其他有害物質入侵；細胞膜和血液中蛋白質擔負著各類物質運輸相交換；體液內可溶性且可離解為陰、陽離子的蛋白質，使體液滲透壓和酸鹼度得以穩定；此外血液凝固、視覺形成、人體運動等等，無一不與蛋白質有關。故蛋白質是生命的物質基礎，是生命存在的形式。3．供給能量因蛋白質含碳、氫、氧元素，當機體需要時，可以被代謝分解，釋放出能量。19食物蛋白質在體內約產生16．7kJ(4．0kca1)能量。二、氨基酸和必需氨基酸1．氨基酸和肽蛋白質是由許多氨基酸(aminoacid)以肽鍵連接，並形成一定空間結構的大分子。由於氨基酸種類、數量、排列次序和空間結構千差萬別，就構成無數種功能各異的蛋白質，也才有豐富多彩奧妙無窮的生物世界。構成人體蛋白質氨基酸有20種(不包括胱氨酸，cystine)，見表2-4。蛋白質分解時次級結構稱肽(peptide)，含10個以上氨基酸的肽稱多肽(po1ypeptide)，含4-6個氨基酸稱寡肽(o1igopeptide)，含3個或2個氨基酸分別稱3肽(tripeptide)和2肽(dipeptide)。2．必需氨基酸構成人體蛋白質20種氨基酸中，有9種氨基酸，人體不能合成或合成速度不能滿足機體需要，必須從食物中直接獲得，稱為必需氨基酸(essentia1 ami-no acid，EAA)；還有9種人體自身可以合成能滿足機體需要，稱非為必需氨基酸(nonessentia1amino acid，NEAA)，見表2-4。組氨酸是嬰兒必需氨基酸，但FA0、WHO在1985年首次提出成人組氨酸需要量為8-12mg／(kg·d)，同時許多報道證實組氨酸是成人體內必需氨基酸，但由於組氨酸在人體肌肉和血紅蛋白中大量貯存，而人體對其需要量相對較少，對直接證實成人體內無合成組氨酸能力的研究帶來很大困難，故尚難確定組氨酸為人體必需氨基酸。半胱氨酸和酪氨酸在體內分別由甲硫氨酸和苯丙氨酸轉變而成，如飲食能直接提供這2種氨基酸，則人體對甲硫氨酸和苯丙氨酸需要分別減少30％和50％，所以半胱氨酸和酪氨酸為條件必需氨基酸(conditiona11y essentia1 aminoacid)或半必需氨基酸(semi-essentia1 aminoacid)。在計算食物必需氨基酸組成時，常將甲硫氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合併計算。3．氨基酸模式和限制氨基酸人體蛋白質及食物蛋白質必需氨基酸種類和含量有差異，營養學用氨基酸模式(amino acidpattern)來表示這種差異。所謂氨基酸模式，是指某種蛋白質各種必需氨基酸構成比例。其計算方法是將該種蛋白質的色氨酸含量為1，分別計算出其他必需氨基酸的相應比值，這些比值就是該種蛋白質的氨基酸模式，見表2-5。食物蛋白質氨基酸模式與人體蛋白質越接近時，必需氨基酸被機體利用程度越高，食物蛋白質營養價值也相對越高，如動物性蛋白質中蛋類、奶類、肉類、魚類等及大豆蛋白質。因此，這些蛋白質統稱為優質蛋白質。其中雞蛋蛋白質與人體蛋白質氨基酸模式最接近，在實驗中常以其作為參考蛋白(referenceprotein)。反之，食物蛋白質中1種或幾種必需氨基酸相對含量較低，使其他必需氨基酸不能被充分利用而浪費，蛋白質營養價值降低，這些含量相對較低的必需氨基酸稱限制氨基酸(1imiting aminoacid)。其中含量最低的稱第一限制氨基酸，余者以此類推。植物性蛋白常相對缺少下列必需氨基酸：賴氨酸、甲硫氨酸、蘇氨酸和色氨酸，所以其營養價值相對較低，如大米和麵粉蛋白質賴氨酸含量最少。為提高植物性蛋白質營養價值，常將2種或2種以上食物混合食用，而達到以多補少，提高飲食蛋白質營養價值。以相互補充其必需氨基酸不足的作用，稱為蛋白質互補作用(comp1ementaryaction)。如將大豆製品和米面同時食用，大豆蛋白可彌補米、面蛋白賴氨酸不足，米、面也可一定程度補充大豆蛋白甲硫氨酸不足，起到互補作用。三、特殊氨基酸1．牛磺酸牛磺酸是動物細胞含硫氨基酸代謝的終產物。通常認為主要是通過半胱亞硫酸脫羧酶將半胱氨酸氧化轉變而成。牛磺酸可與膽酸結合，對脂肪的溶解和吸收具有十分重要的作用。在低鈣的情況下，牛磺酸可增加心肌收縮力，鈣過高時，又可保護心肌免於受損。牛磺酸在初乳中含量異常豐富，而新生兒及嬰兒合成牛磺酸的能力很低。牛磺酸缺乏可使嬰兒體重增加減慢。植物性食物不含牛磺酸，動物性食物如肉類則含量豐富，尤其是蛤類、貝殼類食物。2．谷氨醯胺谷氨醯胺對腸黏膜細胞、淋巴細胞及纖維細胞具有特殊作用，現認為是條件必需氨基酸。在腸內營養及口服營養液中適量加入谷氨醯胺，對危重患者十分重要。因為谷氨醯胺在維持腸代謝與功能中有十分重要意義。實驗中已證明，谷氨醯胺可減少腸黏膜絨毛萎縮，刺激腸黏膜生長，增加絨毛高度與氮含量，還可減少細菌擴散。3．精氨酸為非必需氨基酸，在肌酸合成過程中起重要作用，現認為是條件必需氨基酸。在肌酸代謝中產生一氧化氮，能調節血管張力，調整血壓和血流量。四、蛋白質消化、吸收和代謝1．消化食物蛋白在胃液消化酶作用下，初步水解，在小腸中完成整個消化吸收過程。胃蛋白酶原由胃底部和幽門部主細胞分泌，在胃酸和已存在的胃蛋白酶作用下，釋放出部分多肽，形成具有活性胃蛋白酶。胃蛋白酶作用較弱、專一性較差，除粘液蛋白外，只能促進各種水溶性蛋白質水解成為多肽，主要水解苯丙氨酸、酪氨酸和亮氨酸組成的肽鍵。胰液含有胰蛋白酶(trypsin)、糜蛋白酶(chymotrypsin)、彈性蛋白酶等內肽酶及羧基肽酶A與羧基肽酶B等外肽酶。胰酶催化蛋白質水解的作用和專一性都較強，所以胃切除術後患者，食物蛋白雖未經胃蛋白酶的作用，但其消化率並未受到嚴重影響。初分泌的各種胰酶都是無活性酶原，分泌至十二指腸後才被激活發揮作用。胰蛋白酶原被小腸上皮細胞刷狀緣表面的腸激酶激活變成胰蛋白酶。胰蛋白酶再激活糜蛋白酶原、彈性蛋白酶原和羧基肽酶原，使之變成相應酶。胰蛋白酶原分泌受腸內食物蛋白的影響，當胰蛋白酶與食物蛋白結合完畢後，多餘的胰蛋白酶能抑制胰腺再分泌。胰酶水解蛋白的產物，僅33％左右為氨基酸，其餘為10個氨基酸以下肽鏈的寡肽。腸液中肽酶極少，而在腸黏膜細胞刷狀緣和胞液中，分別含有多種寡肽酶，能從肽鏈N端逐步水解肽鏈，稱為氨基肽酶。刷狀緣含有的酶能水解2～6個氨基酸組成的肽；腸液中的酶主要水解二肽、三肽。通常認為正常情況下，四肽以上肽鏈在刷狀緣時，先水解為三肽或二肽，吸收入細胞後再進一步分解為氨基酸。2．吸收氨基酸通過小腸黏膜細胞是由主動轉運系統進行，分別轉運中性、酸性和鹼性氨基酸。具有相似結構的氨基酸在共同使用同一轉運系統時，相互間具有競爭機制，這種競爭的結果，使含量高的氨基酸相應地被吸收多些，從而保證腸內能按食物氨基酸含量比例進行吸收。如飲食中過多加入某種氨基酸，由於這種競爭作用會造成同類型氨基酸吸收減少。如亮氨酸、異亮氨酸和纈氨酸有共同轉運系統，如過多加入亮氨酸，則異亮氨酸和纈氨酸吸收就會減少，結果是食物蛋白質營養價值下降。在腸內被消化吸收的蛋白質，不僅來自於食物，也有腸黏膜細胞脫落和消化液的分泌等，每天有709左右蛋白質進入消化系統，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質由糞便排出體外。3．氨基酸代謝池存在於人體各組織、器官和體液中的氨基酸統稱為氨基酸池。氨基酸池中遊離氨基酸除來自食物外，大部分是體內蛋白質分解產物。這些氨基酸主要被用來重新合成人體蛋白質，以達到機體蛋白質不斷更新和修復。未被利用的氨基酸，則經代謝轉變成尿素、氨、尿酸和肌酐等由尿排出體外。機體每天由於皮膚、毛髮和黏膜的脫落，婦女月經期失血等及腸內菌體死亡排出，損失209以上蛋白質，這種氮排出是機體不可避免的氮消耗，稱為必要氮損失(ob1iga．tory nitrogen10sses)。按每千克體重計，成年男性每天必要氮損失為54mg，成年女性為55mg。當飲食碳水化合物和脂肪不能滿足機體能量需要時，或蛋白質攝入過多時，蛋白質才分別被用來作為能源或轉化為碳水化合物和脂肪。因此，在正常情況下，理論上只要從飲食中獲得相當於必要氮損失量，即可滿足人體對蛋白質的需要。4．氮平衡(1)氮平衡定義：所謂氮平衡，是反應機體攝人氮和排出氮的關係，了解代謝和合成代謝處於動態平衡，這種平衡可用氮平衡(nitrogenba1ance)表示。通常食物蛋白質含氮量約為16％。成年人攝入和排出的氮量大致相等，8等於或接近零，攝人氮在±5％以內，為零氮平衡(zeronitrogenba1ance)；兒童在生長發育時期、婦女懷孕期、疾病恢復期有部分蛋白質在體內瀦留，B為正數，為正氮平衡(positive nitrogenba1ance)，以滿足機體對蛋白質額外的需要；衰老、短暫的飢餓或某些消耗性疾病，排出氮量大於攝人氮量，B為負數，為負氮平衡(negativenitrogen ba1ance)，在這種狀況下，應儘可能增加蛋白質供應，減輕或改變負氮平衡。(2)氮平衡影響因素：1)能量：當供給能量低於實際需要時，氮平衡向負平衡方向改變。當蛋白質達到需要時，能量超過需要則可保證氮平衡；但如果蛋白質本身不足，那麼儘管增加額外能量，也不會改善氮平衡狀況。能量不足嚴重則將持續向負平衡方向發展。2)活動量：減少活動量即可使能量消耗減少，能量供給高於需要時則可對蛋白質具有保護作用。3)激素：生長激素、睾酮等作用於合成代謝的激素傾向於使氮在體內瀦留，而甲狀腺素、皮質類激素等作用於分解代謝的激素則傾向於使體內氮排出。4)蛋白質與氨基酸攝入量：若處於低氮攝入水平，其尿氮排出將隨之下降，蛋白質攝入低於消耗，就會出現負氮平衡並引起體內蛋白質消耗，繼續發展還可引起器官功能改變。5)各種應激狀態：精神過分緊張、焦慮、思想負擔過重及疾病狀態時，對氮排出均有一定影響。五、食物蛋白質營養學評價評價食品蛋白質營養價值，對於食品質量鑒定、新食品資源研究和開發，指導人群飲食等許多方面，都十分必要。各種食物，其蛋白質含量、氨基酸模式等都不同，人體對不同蛋白質的消化、吸收和利用程度也存在差異，所以營養學主要從食物蛋白質含量、被消化吸收程度和被人體利用程度進行全面評價。1．蛋白質含量雖然蛋白質含量不等於質量，但無一定數量，再好的蛋白質其營養價值也有限。所以蛋白質含量是食物蛋白質營養價值基礎。食物中蛋白質含量測定常用微量凱氏(Kjdah1)定氮法，測定食物中氮含量，再乘以由氮的蛋白質換算係數，可得食物蛋白質含量。同種食物的換算係數不變，換算係數根據氮占蛋白質百分比計算。食物含氮量占蛋白質16％，其倒數即為6．25，由氮計算蛋白質換算係數是6．25。2．蛋白質消化率蛋白質消化率(digestibi1ity)不僅反應蛋白質在體內被分解的程度，同時還反應消化後氨基酸和肽被吸收程度。因蛋白質在食物中存在的形式、結構名不相同，食物中含有不利於蛋白質吸收的其他因素影響等。不同食物，或同種食物不同加工方式，其蛋白質消化率都有差異。如動物性食品蛋白質通常高於植物性食品(表2-6)。大豆整粒食用時，消化率僅60％，而加工成豆腐後，消化率提高到90％以上。這是因為加工時，去除大豆纖維素和其他不利於蛋白質消化吸收的影響因素。蛋白質消化率測定，無論以人或動物為實驗對象，都必須檢測實驗期內攝人食物氮、排出體外的糞氮和糞代謝氮，再用下列公式計算。糞代謝氮，是指腸內源性氮，是在試驗對象完全不攝人蛋白質時，糞中含氮量。成人24h內糞代謝氮為0．9。1．29。蛋白質消化率(M)=[食物氮一(糞氮一糞代謝氮)]÷食物氮×100根據上式計算的結果，即為食物蛋白質真消化率(truedigestibi1ity)。在實際應用中，常不考慮糞代謝氮。這樣不僅實驗方法簡便，且因所測結果比真消化率要低，具有安全性。這種消化率叫做表觀消化率(apparent digestibi1ity)。3．蛋白質利用率衡量蛋白質利用率指標很多，各種指標分別從不同角度反映蛋白質利用程度。以下介紹幾種常用指標。(1)生物價：蛋白質生物價(bio10gica1va1ue，BV)是反映食物蛋白質消化吸收後，被機體利用程度指標。生物價的值越高，表明其被機體利用程度越高，最大值為100。尿氮和尿內源性氮檢測原理和方法與糞氮、糞代謝氮相同。生物價對指導肝、腎患者飲食治療很有意義。生物價高，表明食物蛋白質中氨基酸主要用來合成人體蛋白，極少有過多氨基酸經肝、腎代謝而釋放能量，或由尿排出多餘氮，故可大大減少肝、腎負擔，有利於其功能恢復。(2)蛋白質凈利用率：蛋白質凈利用率(net proteinuti1ization，NPU)是反應食物中蛋白質被利用的程度。此項指標包括食物蛋白質消化和利用，故更為全面。蛋白質凈利用率(％)=消化率×生物價=儲留率÷食物氮×100(3)蛋白質功效比值：蛋白質功效比值(protein effciencyrati0，PER)測定，是用處於生長階段的幼年動物，經常用剛斷奶雄性大鼠，以其在實驗期內體重增加和攝人蛋白質量比值，作為反映蛋白質營養價值的指標。因所測蛋白質主要被用來提供生長的需要，所以該指標被廣泛用來作嬰幼兒食品蛋白質評價。實驗時飼料中被測蛋白質是睢一蛋白來源，占飼料總能量10％，實驗周期為28d。蛋白質功效比值=動物體重增加(g)÷攝人食物蛋白質(g)同種食物，在不同實驗條件下，所測得功效比值常有明顯差異。為使實驗結果具有一致性和可比性，實驗用標化酪蛋白為參考蛋白設對照組，無論酪蛋白組功效比值為多少，均應換算為2．5，然後按下式計算被測蛋白質功效比值。被測蛋白質功效比值=實驗組功效比值÷對照組×2．5(4)氨基酸評分和經消化率修正氨基酸評分：氨基酸評分(amino acid score，AAS)和經消化率修正氨基酸評分(proteindigestibi1ity corrected amino acid score，PDCAAS)，也稱為蛋白質化學評分(chemica1score)，是目前廣為採用的評價方法。該法是用被測食物蛋白質必需氨基酸評分模式(amino acid scoringpattern)和推薦的理想模式或參考蛋白模式進行比較。因此，該指標反映蛋白質構成和利用率的關係。不同年齡人群，其氨基酸評分模式不同，不同食物其氨基酸評分模式也不相同。氨基酸評分分值為食物蛋白質中必需氨基酸和參考蛋白或理想模式中對應必需氨基酸的比值。確定某種食物蛋白質氨基酸評分，分為2個步驟。第1步計算被測蛋白質每種必需氨基酸評分值；第2步是在上述計算結果中，找出最低必需氨基酸(第一限制氨基酸)評分值，即為該蛋白質氨基酸評分(表2-7)。氨基酸評分方法比較簡單，缺點是沒有考慮食物蛋白質消化率。為此，最近美國FDA(food and drugadministration，FDA)通過1種新方法，即經消化率修正的氨基酸評分(PDCAAS)。此法可替代蛋白質功效比值PER對除孕婦和1歲以下嬰兒以外，所有人群的食物蛋白質進行評價。其計算公式：PDCAAS=氨基酸評分×真消化率。除上述方法和指標外，還有些蛋白質營養評價方法和指標，如相對蛋白質值(ra-tive protein va1ue，npv)；凈蛋白質比值(netprotein rati0，NPR)；氮平衡指數(nitr0．gen ba1aence index，NBI)等，這些指標較少使用。六、蛋白質平均需要量測定目前研究蛋白質需要量方法常見為要因加演算法、氮平衡方法及在幼兒中根據生長發育的觀察法，還有從氨基酸的需要量來推算蛋白質的需要量等。1．要因加演算法根據人體在特定時間內必要氮損失作為基礎加上人體在特定生理條件下的額外需要。必要氮損失測定是在成人食用無蛋白飲食數天後，在特定時間內測定從身體排泄及從皮膚等各個途徑所損失的氮。根據測定所得數值，折算為蛋白質，再考慮蛋白質的利用率、生物價等校正得出每人每天每千克體重需要0．89蛋白質。此數值還受能量充足與否、年齡、機體應激狀態等因素影響。2．氮平衡方法用此法了解人體對蛋白質需要量，也是常用方法，並可用於氨基酸需要量分析。通過測定每天攝人氮和各種途徑排出氮，了解其所處平衡狀況。測定不同分量蛋白質氮平衡結果，可以找到能夠達到平衡的蛋白質量值。3．氨基酸及其模式與需要量人類有9種必需氨基酸。根據實驗科學家們測得各年齡段人體必需氨基酸的需要量。必需氨基酸與非必需氨基酸比例，嬰兒必需氨基酸占所需氨基酸總量43％，兒童為36％，而成人為19％～20％。七、蛋白質營養狀況評價蛋白質缺乏在成人和兒童中都有發生，但生長階段的兒童更為敏感。據WH0估計，目前全世界500萬兒童患蛋白質．能量營養不良(protein-energyma1nutrition．PEM)，其中有因疾病和營養不當引起，但大多數則是因貧窮和飢餓所致。主要分布在非洲，在中、南美洲，中東、東亞和南亞地區。PEM有2種，一是稱為Kwashiorker，來自迦納語，指能量攝人基本滿足要求，而蛋白質嚴重不足的兒童營養性疾病，主要表現為腹部、腿部水腫，虛弱、表情淡漠、生長滯緩，頭髮變色、變脆和易脫落，易感染其他疾病等；二是稱為Marasmus，意為消瘦，指蛋白質和能量攝人均嚴重不足的兒童營養性疾病，患兒消瘦無力，因易感染其他疾病而死亡。也有人認為這2種營養不良症是PEM不同階段。在成人蛋白質攝人不足，同樣可引起體力下降、浮腫、抗病力減弱等有害作用。蛋白質，尤其是動物性蛋白質攝入過多，對人體同樣有害。首先過多動物蛋白質攝人，就必然攝人較多動物脂肪和膽固醇。其次蛋白質過多本身也會產生有害影響。通常人體不貯存蛋白質，所以必須將過多蛋白質脫氨分解，氮則由尿排出體外。此過程需要大量水分，即可加重腎負擔，若腎功能本來不好，則危害就更大。過多動物蛋白攝入，也造成含硫氨基酸攝人過多，加速骨骼中鈣質丟失，易發生骨質疏鬆(osteoporosis)。1．蛋白質營養不良機體貯存蛋白質的量很少，在營養充足時，也不過只有機體蛋白總量1％左右。這種蛋白質稱為易動蛋白，主要貯於肝、腸黏膜和胰腺，丟失後對器官功能沒有改變。當飲食蛋白缺乏時，組織蛋白分解快、合成慢，導致一系列生化、病理改變和臨床表現。其中腸黏膜和消化腺較早累及，臨床表現為消化吸收不良、腹瀉；肝不能維持正常結構與功能，出現脂肪浸潤；血漿蛋白合成發生障礙；酶的活性降低，主要是黃嘌呤氧化酶和谷氨酸脫氫酶降低；由於肌肉蛋白合成不足而逐漸出現肌肉萎縮；因抗體合成減少，對傳染病的抵抗力下降；由於腎上腺皮質功能減退，很難克服應激狀態；膠原合成也會發生障礙，使傷口不易癒合；兒童時期可見骨骼生長緩慢、智力發育障礙。蛋白質長期攝人不足，可逐漸形成營養性水腫，嚴重時導致死亡。2．營養狀況評價長期蛋白質攝入不足，將影響機體組織蛋白質的合成。在兒童和青少年，表現為生長發育遲緩，身高體重低於正常兒童，甚至影響智力的正常發育。成人可有疲倦、無力、體重降低、血漿清蛋白下降、肌肉萎縮、貧血，嚴重時可出現營養不良性水腫。另外，還能使傷口癒合緩慢、免疫功能低下。蛋白質嚴重缺乏，多見於發展中國家的兒童蛋白質缺乏常與能量缺乏同時發生，稱為蛋白質．能量營養不良，是幾組臨床癥狀不同的綜合征。嚴重的PEM，可導致兒童死亡。輕型、慢性的PEM常被忽略，但對兒童生長發育有明顯影響。八、蛋白質供給量及來源人體內存在氮平衡，通過飲食給人體提供蛋白質應滿足機體的氮平衡，長時期不恰當正氮平衡和負氮平衡都可對人體造成危害。理論上，成人每天攝人不到309蛋白質就可達到零氮平衡。但從安全性考慮，成人按每千克體重每天攝入0．89蛋白質較好。我國以植物性食物為主，所以供給量在1.0～1．2r／(kg．bw)。按能量計算，成人蛋白質攝入佔總能量10％～12％，兒童青少年為12％。14％；蛋白質營養正常時，人體內有關反映蛋白質營養水平的指標也應正常。常用指標主要為血清白蛋白，正常值為35～S09／1，血清運鐵蛋白，正常值為2·2～4.O9／1等。蛋白質廣泛存在於動植物性食物之中。動物性蛋白質質量好，但同時富含飽和脂肪酸和膽固醇，植物性蛋白的利用率較低。因此，應注意蛋白質互補作用，適當搭配非常重要。大豆蛋白質營養和保健功能越來越被世界所認識，我國是世界大豆生產大國，多吃大豆製品，不僅可提供豐富的優質蛋白，同時也有許多保健功效。九、氨基酸代謝1．氨基酸脫氨基作用氨基酸可經多種方式脫氨基，如氧化脫氨基、轉氨基、聯合脫氨基及非氧化脫氨基等，以聯合脫氨基最重要。(1)轉氨基作用：反應既是氨基酸分解代謝過程，又是體內某些非必需氨基酸的合成途徑。在各種轉氨酶中，以1一谷氨酸與僅一酮酸轉氨酶最為重要，如谷丙轉氨酶(GPT。A1T)、穀草轉氨酶(GOT，AST)等。轉氨基作用只有氨基轉移，而沒有真正脫氨基。(2)氧化脫氨基作用：肝、腎、腦等組織廣泛存在谷氨酸脫氫酶，可催化谷氨酸氧化脫氨生成儀．酮戊二酸，其輔酶是NAD+或NADP+。(3)聯合脫氨基作用：主要在肝、腎等組織進行。氨基酸首先與d一酮戊二酸在轉氨酶作用下生成僅一酮酸和谷氨酸，然後谷氨酸再經1一谷氨酸脫氫酶作用，脫去氨基生成僅一酮戊二酸，後者再繼續參加轉氨基作用。聯合脫氨基作用全過程是可逆的，也是體內合成非必需氨基酸的主要途徑。(4)嘌呤核苷酸循環：嘌呤核苷酸循環可看作另一種形式聯合脫氨基作用，主要在骨骼肌及心肌中進行。在此過程中，氨基酸通過瞟呤核苷酸循環脫去氨基。2．僅一酮酸代謝氨基酸脫氨基後生成0r．一酮酸可繼續代謝，主要有以下3方面途徑：(1)經氨基化生成非必需氨基酸：在谷氨酸脫氫酶催化下，0r．．酮戊二酸可與氨生成谷氨酸；其餘Ot-酮酸氨基化須經聯合脫氨基作用的逆反應來進行。(2)轉變為糖及脂類：在體內，僅一酮酸可轉變成糖及脂類。大多數氨基酸在體內可生成糖，這些氨基酸稱為生糖氨基酸；能轉變為酮體者稱為生酮氨基酸，如亮氨酸及賴氨酸；兩種皆有者稱為生糖兼生酮氨基酸，如異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸及色．氨酸。十、氨代謝1．體內氨來源(1)組織器官氨基酸及胺分解：氨基酸脫氨基作用產生的氨，是體內氨主要來源，胺類分解也可以產生氨。(2)腸吸收氨：腸吸收的氨有2個來源，即氨基酸在腸內細菌作用下產生氨和腸內尿素經腸內細菌尿素酶水解產生氨。腸內腐敗作用增強時，氨產生量增多。NH，比NH4+易穿過細胞膜而被吸收；在鹼性環境中，NH4+可轉變成NH。因此，腸內pH偏鹼時，氨吸收加強。對高血氨患者用弱酸性透析液作結腸透析，禁用鹼性肥皂水灌腸，就是為了減少氨吸收。(3)腎產氨：腎小管上皮細胞分泌氨主要來自谷氨醯胺。谷氨醯胺在谷氨醯胺酶催化下水解成谷氨酸和NH。這部分NH，分泌到腎小管腔與尿中H+結合成NH4+，以銨鹽形式由尿排出體外，這對調節機體酸鹼平衡起著重要作用。酸性尿有利於腎小管細胞中氨擴散人尿，而鹼性尿則可妨礙腎小管細胞中NH，分泌，此時氨被吸收入血，成為血氨另一來源。因此，肝硬化腹水患者不宜使用鹼性利尿葯，以免增高血氨。2．氨轉運氨是有毒物質。除門靜脈血液外，體內血液中氨濃度很低。氨在血液中以無毒形式轉運，由丙氨酸和谷氨醯胺運輸到肝合成尿素，或運至腎以銨鹽形式從尿排出。(1)丙氨酸·葡萄糖循環：經過此循環過程，可使肌肉內氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝；同時，肝又為肌肉提供生成氨基酸的葡萄糖。(2)谷氨醯胺運氨作用：在腦、肌組織中，氨與谷氨酸在谷氨醯胺酶的催化下生成谷氨醯胺，並經血液運送至肝或腎，再經谷氨醯胺酶水解成谷氨酸和氨。谷氨醯胺既是氨的解毒產物，又是氨貯存及運輸形式。臨床上對氨中毒患者可服用或輸入谷氨酸鹽，以降低氨的濃度。3．體內氨去路(1)尿素生成：正常情況下體內的氨主要在肝中通過鳥氨酸循環合成尿素而解毒，只有少部分氨在腎以銨鹽形式由尿排出。(2)合成谷氨醯胺。(3)氨代謝其他途徑：氨參與非必需氨基酸及嘌呤鹼、嘧啶鹼合成。4．高氨血症和氨中毒正常生理情況下，血氨來源與去路保持動態平衡，血氨濃度處於較低的水平。氨在肝中合成尿素是維持這種平衡的關鍵。當肝功能嚴重損傷時，尿素合成發生障礙，血氨濃度升高，稱為高血氨症。氨進入腦組織，可與腦中的僅一酮戊二酸結合生成谷氨酸，氨還可和腦中的谷氨酸繼續結合生成谷氨醯胺。因此，腦中氨增加可使腦中d．酮戊二酸減少，導致三羧酸循環減弱，使腦組織中ATP生成減少，引起大腦功能障礙，即引起肝性腦病。十一、特殊氨基酸代謝1．氨基酸脫羧基作用幾種氨基酸經脫羧基作用產生重要胺類如下：(1)1一氨基丁酸(GABA)：由谷氨酸脫羧酶催化谷氨酸脫羧基生成，此酶在腦、腎組織中活性很高，所以腦中GABA的含量較多。GABA是抑制性神經遞質，對中樞神經有抑制作用。(2)牛磺酸：半胱氨酸首先氧化成磺酸丙氨酸，再脫去羧基生成牛磺酸。牛磺酸是結合膽汁酸組成成分。(3)組胺：組氨酸通過組氨酸脫羧酶催化生成組胺。組胺主要存在於肥大細胞中，創傷性休克或炎症病變部位有組胺釋放。組胺具有強烈的擴張血管功能，能增加毛細血管的通透性，還能刺激胃蛋白酶和胃酸的分泌。(4)5一羥色氨(5-HT)：色氨酸經色氨酸羥化酶催化生成5一羥色氨酸，再經脫羧酶作用，生成5-HT。腦內的5-HT作為神經遞質、具有抑制作用；在外圍組織具有收縮血管的功能。(5)多胺：某些氨基酸脫羧基可產生多胺類物質。如鳥氨酸脫羧基生成腐胺，然後再轉變為精脒和精胺。精脒和精胺是調節細胞生長的重要物質。凡生長旺盛的組織及癌瘤組織多胺類含量均較多。2．含硫氨基酸代謝體內含硫氨基酸有甲硫氨酸(蛋氨酸)、半胱氨酸和胱氨酸。甲硫氨酸代謝：1)甲硫氨酸與轉甲基作用：甲硫氨酸分子中含有s一甲基，通過轉甲基作用可生成多種含甲基重要生理活性物質，如腎上腺素、肌酸、肉毒鹼等。2)甲硫氨酸循環：甲硫氨酸通過轉甲基作用可轉變為同型半胱氨酸，同型半胱氨酸又可接受N，．甲基四氫葉酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成甲硫氨酸循環。因體內不能合成同型半胱氨酸，只能由甲硫氨酸轉變而來，所以甲硫氨酸不能在體內合成，必須由食物供給。目前認為，高同型半胱氨酸血症可能是動脈粥樣硬化發病的獨立危險因子。3)肌酸合成：肌酸和磷酸肌酸是能量貯存和利用的重要化合物，磷酸肌酸在心肌、骨骼肌及大腦中含量豐富。肌酸和磷酸肌酸代謝終產物是肌酸酐。正常成人，每天尿中肌酸酐的排出量恆定。當腎嚴重病變時，肌酸酐排泄受阻，血中肌酸酐濃度升高。3．半胱氨酸與胱氨酸的代謝半胱氨酸和胱氨酸兩者可以相互轉變。半胱氨酸是體內硫酸根的主要來源。4．芳香族氨基酸代謝芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。(1)苯丙氨酸和酪氨酸代謝：多巴胺、去甲腎上腺素、腎上腺素統稱為兒茶酚胺。酪氨酸羥化酶是合成兒茶酚胺的限速酶。酪氨酸另一代謝途徑是合成黑色素，在黑色素細胞中酪氨酸酶的催化下生成。人體缺乏酪氨酸酶可引起白化病。當體內缺乏苯丙氨酸羥化酶時，苯丙氨酸不能轉化為酪氨酸而在體內蓄積，經轉氨基作用生成苯丙酮酸，後者繼續轉變成苯乙酸等衍生物。此時，尿中出現大量苯丙酮酸等代謝產物，稱為苯酮酸尿症。酪氨酸還可在酪氨酸轉氨酶的催化下生成對羥苯丙酮酸，後者經尿黑酸等中間產物變成延胡索酸和乙醯乙酸。尿黑酸分解代謝酶先天缺陷時，可出現尿黑酸尿症。(2)色氨酸代謝：色氨酸能生成5-HT，能在肝中色氨酸加氧酶作用生成一碳單位。色氨酸分解可產生丙酮酸及乙醯乙醯CoA。色氨酸分解還可產生維生素PP，是體內合成維生素的特例，但其合成量甚少，不能滿足機體需要。5．支鏈氨基酸代謝支鏈氨基酸包括亮氨酸、異亮氨酸和纈氨酸，都是必需氨基酸。支鏈氨基酸的分解代謝主要在骨骼肌中進行。十二、核苷酸代謝(一)嘌呤核苷酸代謝1．嘌呤核苷酸合成代謝(1)嘌呤核苷酸從頭合成：1)嘌呤鹼合成元素來源：嘌呤環N。來自天冬氨酸，C：c。來自一碳單位，N，N，來自谷氨醯胺，C。來自C0：C。C，和c，來自甘氨酸。2)從頭合成途徑簡述：分2個階段進行，先合成次黃嘌呤核苷酸(IMP)，再轉變為AMP和GMP。反應從5一磷酸核糖開始，經磷酸核糖焦磷酸(PRPP)、5．磷酸核糖胺(PRA)生成等多步反應，生成IMP。3)從頭合成的調節：嘌呤核苷酸合成起始階段的PRPP合成酶、PRPP醯胺轉移酶均可被合成產物IMP、AMP及GMP等抑制。反之，PRPP增加可促進醯胺轉移酶活性，加速PRA生成。(2)嘌呤核苷酸補救合成：利用嘌呤鹼或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸，稱為補救合成。(3)嘌呤核苷酸的抗代謝物：嘌呤核苷酸的抗代謝物是某些嘌呤、氨基酸或葉酸的類似物。主要以競爭性抑制方式干擾或阻斷嘌呤核苷酸的合成代謝，進一步阻止核酸及蛋白質生物合成。腫瘤細胞的核酸及蛋白質合成十分旺盛，這些核苷酸抗代謝物具有抗腫瘤的作用。具有此作用抗代謝物有6一巰基嘌呤6一巰基鳥嘌呤、8一雜氮鳥嘌呤等。氮雜絲氨酸、6一重氮-5一氧正亮氨酸等結構與谷氨醯胺相似，氨蝶呤及氨甲蝶呤(MTX)是葉酸類似物，均可抑制嘌呤核苷酸的合成。2．嘌呤核苷酸分解代謝細胞內嘌呤核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成腺苷、鳥苷或次黃苷。腺苷在腺苷脫氨酶的催化下脫氨變為次黃苷；鳥苷或次黃苷經磷酸分解成自由的鹼基與磷酸核糖。磷酸核糖可成為PRPP的原料，鹼基經黃嘌呤氧化酶催化、氧化成尿酸。當嘌呤核苷酸代謝酶功能缺陷，或進食高嘌呤飲食，體內核酸大量分解，如白血病、惡性腫瘤等疾病，或腎功能障礙時，體內尿酸含量升高，尿酸鹽結晶在關節、軟骨或腎沉積，可導致關節炎、尿路結石及腎病。別嘌呤醇可抑制黃嘌呤氧化酶，抑制尿酸生成。(二)嘧啶核苷酸代謝1．嘧啶核苷酸合成代謝(1)嘧啶核苷酸從頭合成：1)嘧啶核苷酸合成元素來源：嘧啶環C：來自C0：，N。來自谷氨醯胺，C。C，C。及N，來自天冬氨酸。2)從頭合成途徑：嘧啶核苷酸的合成可分為如下階段進行：氨基甲醯磷酸的生成；尿嘧啶核苷酸生成；胞嘧啶核苷酸生成；脫氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。5一氟尿嘧啶(5．Fu)在體內可轉變為5．氟尿嘧啶核苷酸，後者可抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶。3)從頭合成調節：嘧啶核苷酸合成的調節酶是氨基甲醯磷酸合成酶Ⅱ和天冬氨酸轉氨甲醯酶，此後種酶分別受UMP和CTP反饋抑制。嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸均抑制磷酸核糖焦磷酸激酶(PRPP合成酶)。(2)嘧啶核苷酸補救合成：尿嘧啶核苷酸和胸腺嘧啶核苷酸均可在嘧啶磷酸核糖轉移酶作用下由嘧啶生成。2．嘧啶核苷酸分解代謝嘧啶核苷酸經核苷酸酶和核苷酶作用，脫去磷酸和戊糖，生成嘧啶鹼。嘧啶鹼在肝經脫氨、氧化、還原、脫羧等反應繼續分解。尿嘧啶和胞嘧啶分解成B．氨基丙酸、氨和C0：；胸腺嘧啶則產生p一氨基異丁酸、氨和COz。
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