蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點?

1.蛋白質分子的一級結構

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構。氨基酸排列順序是由遺傳信息決定的,氨基酸的排列順序是決定蛋白質空間結構的基礎,而蛋白質的空間結構則是實現其生物學功能的基礎。1953年,英國生物化學家Fred Sanger報道了胰島素(insulin)的一級結構,這是世界上第一個被確定一級結構的蛋白質(圖2-1-3)。同年,Watson與Crick發現DNA的雙螺

旋結構。生物化學由此邁向了一個更高層次——分子生物學時代。

(三)蛋白質分子的空間結構

蛋白質分子井非如一級結構那樣是完全展開的「線狀」,而是處於更高級的水平。天然蛋白質可摺疊、盤曲成—定的空間結構(三維結構)。蛋白質的空間結構指蛋白質分子內各原子圍繞某些共價鍵的旋轉而形成的各種空間排布及相互關係,這種空間結構稱為構象。按不同層次,蛋白質的高級結構可分為二,三和四級結構。

1.蛋白質的二級結構

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點多肽鏈主鏈中各原子在各局部的空間排布,即多肽鏈主鏈構象稱為蛋白質的二級結構。

(1)形成二級結構的基礎——肽鍵平面:20世紀30年代末,Pauling L和Corey R開始對肽進行x線結晶衍射圖研究,以探索蛋白質的精細結構。他們測定了分子中各原子間的標準鍵長和鍵角,發現肽單元(主鏈的-CαCN-)呈剛性平面(rigid plane),即肽鍵平面(圖2-1-4)。

由於C-N鍵具有部分雙鍵性質,因此C=O和C—N均不能自由旋轉。所以整個肽鏈的主鏈原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之間的單鍵可以旋轉,N -Cα之間的旋轉角為φ (phi),Cα-C之間的旋轉角為ψ(psi)。φ和ψ的大小就決定了Cα相鄰兩個肽鍵平面之間的相對位置關係,於是肽鍵平面就成為主鏈構象的結構基礎。如每個氨基酸的ψ和φ已知,整個多肽鏈的主鏈構象就確定了。

(2)蛋白質二級結構的基本形式:蛋白質的肽鏈局部盤曲、摺疊的主要有α-螺旋、β-摺疊、β-轉角和不規則捲曲等幾種形式。

1) α-螺旋:肽鏈的某段局部盤曲成螺旋形結構,稱為α-螺旋(圖2-1-5)。 α-螺旋的特徵是:①—般為右手螺旋;②每螺旋圈包含3.6個氨基酸殘基,每個殘基跨距為0.15nm,螺旋上升1圈的距離(螺距)為3.6×0.15=0.54nm; = 3 * GB3 ③螺旋圈之間通過肽鍵上的>C=O和-NH-間形成氫鍵以保持螺旋結構的穩定;④影響α-螺旋形成的主要因素是氨基酸側鏈的大小、形狀及所帶電荷等性質。

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點

2)β-摺疊:為—種比較伸展、呈鋸齒狀的肽鏈結

構。兩段以上的β-摺疊結構平行排布並以氫鍵相連所形成的結構稱為β-片層或β-摺疊層。β-片層可分順向平行(肽鏈的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行(兩肽段走向相反)結構(圖2-1-6)。

3) β-轉角:此種結構指多肽鏈中出現的一種180°的轉折。β-轉角通常由4個氨基酸殘基構成,由第1個殘基的>C=O與第4個殘基的-NH-形成氫鍵,以維持轉折結構的穩定。

4)不規則捲曲:此種結構為多肽鏈中除以上幾種比較規則的構象外,多肽鏈中其餘規則性不強的—些區段的構象。

各種蛋白質依其一級結構特點在其多肽鏈的不同區段可形成不同的二級結構。如蜘蛛網絲蛋白中有很多α-螺旋及β-摺疊層,也有β-轉角和不規則捲曲(圖2-1-7)。

2.蛋白質的三級結構

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點多肽鏈中,各個二級結構的空間排布方式及有關側鏈基團之間的相互作用關係,稱為蛋白質的三級結構。換言之,蛋白質的三級結構系指每一條多肽鏈內所有原子的空間排布,即多肽鏈的三級結構=主鏈構象+側鏈構象,三級結構是在二級結構的基礎上由側鏈相互作用形成的。

多肽鏈的側鏈(也就是氨基酸的側鏈)分為親水性的極性側鏈和疏水性的非極性側鏈(詳見氨基酸分類)。水介質中球狀蛋白質的摺疊總是傾向於把多肽鏈的疏水性側鏈或疏水性基團埋藏在分子的內部。這一現象被稱之為疏水作用或疏水效應(圖2-1-8)。疏水作用的本質是疏水基團或疏水側鏈出自避開水的需要而被迫相互靠近,並不是疏水基團之間有什麼吸引力的緣故,因此,將疏水作用稱之為「疏水鍵」是不正確的。疏水作用是維繫蛋白質三級結構最主要的動力。除疏水作用外,維繫蛋白質的三級結構的動力還有氫鍵、鹽鍵(離子鍵)、范德華力和二硫鍵等。

蛋白質中的肽鍵稱為主鍵,氫鍵、鹽鍵、疏水作用、離子鍵、二硫鍵等是副鍵(次級鍵,圖2-1-9),副鍵因外力作用(如熱)容易斷裂,導致蛋白質變性失活。

三級結構對於蛋白質的分子形狀及其功能活性部位的形成起重要作用,通過三級結構的形成,可將肽鏈中某些局部的幾個二級結構匯成「口袋」或「洞穴」狀,這種

結構稱為結構域(domain),它們的核心部分多為疏水氨基酸構成,結合蛋白質的輔基常鑲嵌在其中,這種結構域多半是蛋白質的活性部位。有的蛋白質分子中只有一個特異的結構域,有的則有多個結構域。最近,在很多蛋白質分子中發現有兩段β-摺疊之間通過一段α-螺旋相連而形成的球狀結構,以及多個α-螺旋形成的螺旋束

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點,或三個二硫鍵將肽鏈連接成的三環狀結構等結構域與功能活性有密切關係。

3.蛋白質的四級結構

有的蛋白質分子由兩條以上具有獨立三級結構的肽鏈通過非共價鍵相連聚合而成,其中每一條肽鏈稱為一個亞基或亞單位(subunit)。各亞基在蛋白質分子內的空間排布及相互接觸稱為蛋白質的四級結構。具有四級結構的蛋白質,其幾個亞基的結構可以相同,也可以不同。如紅細胞內的血紅蛋白(hemoglobin,Hb,圖2-1-10)是由4個亞基聚合而成的,4個亞基兩兩相同,即含兩個α亞基和兩個β亞基。在一定條件下,這種蛋白質分子可以解聚成單個亞基,亞基在聚合或解聚時對某些蛋白質具有調節活性的作用。有的蛋白質雖由兩條以上肽鏈構成,但幾條肽鏈之間是通過共價鍵(如二硫鍵)連接的,這種結構不屬於四級結構,如

前面提到過的胰島素就是1例。

蛋白質具有哪幾級結構,各有什麼特點

二級結構:多肽鏈的某些部分氨基酸殘基周期性的空間排列。

三級結構:在二級結構基礎上進一步摺疊成緊密的三維形式。

四級結構:由蛋白質亞基結構形成的多於一條多肽鏈的蛋白質分子的空間排列。



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