從酶動力學說開去

酶（enzyme）是具有選擇催化性的功能性生物大分子。從反應角度來看，可以被認為是生物催化劑（biocatalysts）。

酶的反應動力學（ enzyme kinetics）在20世紀已經建立了起來，最為廣泛應用的是（Michaelis–Menten kinetics），適用於描述分散在液相中酶動力學的描述。

今天手動推導了一下：

通過Michaelis–Menten equation可以得到一些基本的酶的活性的信息，常做的一些酶的活性檢測（activity assay），就是通過得到底物濃度-活性曲線，並使用 MM方程及其線性衍生形式來計算Km值。Km可以用來直觀的比較酶的活性。

然而對於一些常用的氧化還原酶（oxidoreductases），比如典型的葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）在催化葡萄糖氧化時還會伴隨對溶氧的還原，在這裡氧氣也可以視作為第二個反應底物（substrate），這個又使反應更加複雜。通常用ping pong bi bi mechanism來描述此過程，相應的Michaelis–Menten equation推導如下：

這個在生物電化學（bioelectrochemistry）中較為常用，因為bioelectrochemist通常會使用一些可以可逆氧化還原的小分子來替代溶氧來做一些電化學的研究。比如最常用的家用葡萄糖檢測試紙就是基於此原理。

Bioelectrochemist還需要把酶負載到電極上以採集電化學信號，或者從事生物催化（biocatalysis）研究的也要把酶負載到一些固體載體上來增加酶催化的穩定性和可重複使用性。被固定的酶（immobilized enzyme）的反應發生在液固界面上（liquid-solid interface），屬於非均相反應，這裡Michaelis–Menten kinetics就需要進行一定的修正，因為在液相中的反應底物濃度並不嚴格等於界面上的濃度（菲克擴散定律表示我要把過程搞複雜）。

底物擴散和酶本身的活性，這兩位好兄弟可能在不同場合下交替決定基於酶的器件的性能。這又是另一個話題啦。

Michaelis–Menten kinetics總是萬能的么，越來越多的paper聲稱並非如此，卻總是基於此說開來。

擴展閱讀：

1 Enzyme kinetics

2 ADD YOUR PAGE TITLE

3 Michaelis-Menten Kinetics

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