生物酶是否符合化學對於催化劑的定義？

01-12

我們都說，生物酶是一種效率很高的催化劑，然而化學催化劑是不會被消耗的，而發酵工程中生物酶卻需要不斷的添加或者更新，來保持發酵效率（固定化酶除外）；而酶的工作方式是與底物特異性結合來提高有效碰撞的幾率，與化學催化劑的方式不盡相同。這是否在一定程度上表明，生物酶與化學定義的催化劑並不完全相同？

化學黨已經針對第一個問題吐槽爆了。。。

生物狗前來補充後一個問題：酶和「化學物質的」催化劑有什麼區別。

首先，酶是蛋白質。更準確的說，酶是具有特殊結構的催化活性生物大分子。我們用最常見（？）的蛋白質來方便討論。

既然是蛋白質，它的工作條件會比較溫和。因此化工生產中的高溫高壓來改變化學平衡，這樣的事情在細胞中是做不到的。那麼生物如何進行那些熱力學不允許的反應？兩個字：繞路。

對於熱力學不允許的反應，生物會採用先磷酸化底物，再置換磷酸基團來實現熱力學允許。

總之，酶的反應條件溫和。

另外，酶是生物演化的產物。因此酶必須高效、特異，因為生物體內實在是太擁擠了，遇到對的分子尚不容易，遇到了就要迅速識別和「下手」。

有多高效呢？酶的催化效率一般在無機催化劑的數萬到數百萬倍。

有多特異呢？想想鉑……想像澱粉酶……

更有趣的是，酶這麼勤奮，有些反應細胞並不需要太快發生。因此，有些酶會具有變構效應，在某些分子環境或修飾下酶的結構會被改變，關閉或開放活性位點。有些酶甚至直接被編碼成「殘廢」來降低活性，保持生物體的有序。這都是自然界的酶受到演化限制的結果。

至於機制，這就是生物狗最津津樂道的部分了。酶並不是識別和結合底物……

酶識別中間態。有一個更牛逼哄哄的說法：酶是反應中間體的抗體。

中間態是反應物活化的狀態，能量較高，因此在體系中的比例很低，而中間態會迅速向底物或產物衰變，因此中間態的多寡決定了反應的動力學。

對於無機催化劑，他們往往（實際上還沒有充分解析）是提供吸附位點促進底物接觸和降低活化能（以形成中間態），或是直接參与到反應中，通過分步的循環反應降低分步的活化能，所謂「化整為零」。

而酶在這樣的基礎之上，還有一個無機催化劑暫時無法比擬的特質：形狀。一方面，酶對於中間體的高親和力能迅速移除體系中的中間體，促進中間體產生；另一方面，酶可以與底物和產物、中間體弱結合，這樣弱結合的底物可以向中間體轉化，而中間體也會在熱力學上更容易發生互相轉化。

酶的形狀有很多的實際應用，目前有一些酶工程的酶就是運用抗體生產設計的。找出有效中間體、生產抗體、改進活性位點是常見的設計思路。

因此，在化學特徵上，動力學、熱力學都符合催化劑的特徵，但酶作為具有特殊結構生物大分子，會有工作條件溫和、高效、特異的特點。

催化劑不能被消耗完全是中學化學為了不讓學生們腦子亂來區分催化劑和底物而附會出來的概念

催化劑不會被消耗，那需要一種非常理想的狀態，即催化劑和底物結合、反應、分離等這些步驟都是完全徹底的單向反應，沒有副產物，產率100%，但實際反應中這根本就不可能

就算你完全不知道催化劑中毒或者酶失活的概念，但是你完全可以想像，酶沒有固定化的話，不是肯定會隨著產物流走嗎……

化學催化劑不會被消耗是初中化學的說法。即使是高中，都講了催化劑中毒現象。

是跟催化劑的半衰期有關吧。