「UHT瞬間高溫滅菌技術」到底是個什麼技術，為什麼能滅掉大部分的細菌而不破壞裡面的蛋白質等營養成分？

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貌似很多牛奶的處理都用到這個技術，這個技術有什麼好的，國內外的這個技術有何差別？

我大學學過一些食品處理的知識，現在可以搬運過來了。

首先必須同意，不論是生物體還是分子，結構越複雜的東西，受高溫的影響越大。所以一般來說，對高溫的敏感度，按順序應該是：細菌&>病毒&>蛋白質&>小分子。UHT的滅菌策略是，溫度越高，滅菌和破壞營養分子的速度差距會越大。這就可以在足夠殺菌的情況下避免破壞營養。

然後，加熱破壞的速度和溫度不是線性而是指數的。業內有條經驗：溫度每增加10度，滅菌速度增加一倍。所以，140度保持2秒的滅菌效果大致等同於100度下滅菌32秒，即16倍的加速。但是高溫對蛋白質等營養的破壞速度不會增加那麼多，所以在達到滅菌的情況下可以盡量保存營養。UHT滅菌是很徹底的，因此牛奶的保質期很長，而且可以常溫保存。

另一種巴氏滅菌的奶，在國外比較常見。原理在別的答案里有介紹了。只有一點補充：因為巴氏奶滅菌程度不像UHT奶那樣徹底，所以它對生產設備的衛生要求比UHT奶更嚴格。這也就意味著牛奶的生產成本會增加，反映在價格上就比UHT奶更貴。在歐美，消費者對於價格不那麼敏感，因此巴氏奶佔大部分市場。而在中國，消費者更注重價格，所以UHT奶佔據大部分市場。

總結一下：

UHT奶：滅菌好，保存久，營養低，便宜。
巴氏奶：滅菌差，保存短，營養高，貴。

UHT：Ultra-High Temperature processing
UHT是一種在極短時間內，大約1～2秒，用高溫（超過135攝氏度）給食物滅菌的方法，最常見的產品是奶製品，其他產品還包括果汁、紅酒和蜂蜜等等。因為高溫，這個過程中可能會發生Maillard browning, 導致奶製品的氣味和味道發生改變。但未開封保存時間可達六到十個月。

另外一種乳製品的常用的滅菌方法是巴氏消毒法（pasteurization，也稱巴斯德消毒法），指將牛奶加溫到約72攝氏度，持續15～30秒。因為牛奶並沒有被煮沸，所以原有的風味得以較好地保存。但弱點是在開封后室溫下保存時間不夠長，只有一到兩天，仍需冷藏。

雖然溫度和持續時間不同，但這兩種方法對於牛奶主要營養成分的影響並不大：

卡路里：無差別
鈣：無差別
蛋白質：高溫會使蛋白質變性，失去生物活性，但並不會改變其中氨基酸的組成和基本排列。而我們對蛋白質的吸收大部分是通過氨基酸的代謝反應，所以即使蛋白質變性也不會對營養成分造成很大的影響，更何況時間非常短。

另外一種能從牛奶中獲得的營養成分就是維他命了，高溫確實會導致一部分維他命的損失，特別是VB9，也稱作葉酸。相比於巴氏消毒法，UHT確實會導致更多的葉酸流失。但因為牛奶並不是我們攝取維他命的主要來源，而且損失的維他命還可以通過其他各種手段補足，所以可以看作不會影響牛奶的營養成分。

技術具體是什麼自己百度就好了。
想說的是，蛋白質有什麼可破壞的，人體又不能直接吸收蛋白質，到肚子里還不都變成氨基酸，你平常吃飯只要吃熟食，蛋白質都是變性的。
倒是有些維生素可能會因為高溫失活。
因此高溫奶是比巴氏奶損失一些營養，但對於喝牛奶的主要目的，補充蛋白質、補鈣，二者是沒有區別的。
同時高溫奶還比巴氏奶更安全，保質期也更長。

關於蛋白變性，樓上可能有些誤區。

蛋白質是由多種氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中各氨基酸的結合順序稱為一級結構：蛋白質的同一多肽鏈中的氨基和醯基之間可以形成氫鍵，使得這一多肽鏈具有一定的構象，這些稱為蛋白質的二級結構；多肽鏈之間又可互相扭曲摺疊起來構成特定形狀的排列稱為三級結構，三級結構是與二硫鍵，氫鍵等聯繫著的。變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響，改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果。能使蛋白質變性的化學方法有加強酸，強鹼，重金屬鹽，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白質變性的物理方法有加熱，紫外線照射，劇烈振蕩等。重金屬鹽使蛋白質變性，是因為重金屬陽離子可以和蛋白質中遊離的羧基形成不溶性的鹽，在變性過程中有化學鍵的斷裂和生成，因此是一個化學變化。

強酸、強鹼使蛋白質變性，是因為強酸、強鹼可以使蛋白質中的氫鍵斷裂。也可以和遊離的氨基或羧基形成鹽，在變化過程中也有化學鍵的斷裂和生成，因此，可以看作是一個化學變化。

尿素、乙醇、丙酮等，它們可以提供自己的羥基或羰基上的氫或氧去形成氫鍵，從而破壞了蛋白質中原有的氫鍵，使蛋白質變性。但氫鍵不是化學鍵，因此在變化過程中沒有化學鍵的斷裂和生成，所以是一個物理變化。加熱、紫外線照射，劇烈振蕩等物理方法使蛋白質變性，主要是破壞廠蛋白質分子中的氫鍵，在變化過程中也沒有化學鍵的斷裂和生成，沒有新物質塵成，因此是物理變化。否則，雞蛋煮熟後就不是蛋白質了。

從以上分析可以看出，蛋白質的變性既有物理變化，也有化學變化。但蛋白質的變性是很複雜的，要判斷變性是物理變化還是化學變化，要視具體情況而定。如果有化學鍵的斷裂和生成就是化學變化；如果沒有化學鍵的斷裂和生成就是物理變化。

天然蛋白質的嚴密結構在某些物理或化學因素作用下，其特定的空間結構被破壞，從而導致理化性質改變和生物學活性的喪失，如酶失去催化活力，激素喪失活性稱之為蛋白質的變性作用(denaturation)。變性蛋白質只有空間構象的破壞，一般認為蛋白質變性本質是次級鍵，二硫鍵的破壞，並不涉及一級結構的變化。

變性蛋白質和天然蛋白質最明顯的區別是溶解度降低，同時蛋白質的粘度增加，結晶性破壞，生物學活性喪失，易被蛋白酶分解。

引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強鹼、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。在臨床醫學上，變性因素常被應用於消毒及滅菌。反之，注意防止蛋白質變性就能有效地保存蛋白質製劑。

變性並非是不可逆的變化，當變性程度較輕時，如去除變性因素，有的蛋白質仍能恢復或部分恢復其原來的構象及功能，變性的可逆變化稱為復性。例如，前述的核糖核酸酶中四對二硫鍵及其氫鍵。在β槽匣乙醇和8M尿素作用下，發生變性，失去生物學活性，變性後如經過透析去除尿素，β槽匣乙醇，並設法使疏基氧化成二硫鍵，酶蛋白又可恢復其原來的構象，生物學活性也幾乎全部恢復，此稱變性核糖核酸酶的復性。

因此，蛋白質變性如果發生化學變化而生成有毒物質（如肉燒焦了），對人體就有害了。而只是蛋白空間結構的變性，對人體吸收是沒什麼影響的

不耐熱營養成分如維生素等也會遭到破壞，亦有可能發生複雜的美拉德反應

同樣道理是，你煮個雞蛋，沸水裡滾了好幾分鐘，蛋白質也早就變性了，但是煮雞蛋仍然是良好的蛋白質食物來源，這樣程度的變性，只要不影響吸收，問題都不大，因為大多數蛋白質吃下去都會分解成小分子的肽和氨基酸，生物活性對人體的作用可能不大。

不懂瞎答。
瞬時超高溫似乎是說在幾秒之內加溫到120攝氏度左右，能夠殺滅大部分細菌；與之進行對比的是巴氏消毒法，即巴甫洛夫（霧(⊙?⊙) 應該是巴斯德，見評論）消毒法，加溫到60攝氏度左右持續半小時，殺滅大部分細菌。
前一個是燙一下，後一個是熱一會兒，出來的奶口感是不一樣的。
至於為啥光破壞細菌不破壞蛋白質，我覺得可能是因為蛋白質變性需要時間？這個不懂不瞎答了。

蛋白質變性又不是破壞了營養性。沒什麼難解的。