為什麼有些蛋白質需要形成低聚物才能行使功能？

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謝 @袁霖邀。以下摘自王鏡岩《生物化學》第三版上冊247-248頁：

四級締合在結構和功能上的優越性

增強結構穩定性。亞基締合的一個優點是蛋白質的表面積與體積之比降低。一個顆粒或球體的半徑變大，表面積與體積之比則變小。因為蛋白質內部的相互作用在能量上一般有利於蛋白質的穩定，又因為蛋白質表面與溶劑水的相互作用常不利於穩定，所以降低表面積與體積的比值總的結果是增強蛋白質結構的穩定性。亞基締合可以屏蔽亞基表面上的疏水殘基以避開溶劑水。能識別自身或其他亞基的亞基由於結合亞基突變體的能力較弱，因而可排除在遺傳翻譯中產生的任何錯誤（答主按：「任何錯誤」一說顯然不夠嚴謹）。

提高遺傳經濟性和效率。蛋白質單體的寡聚體締合對一個生物體在遺傳上是經濟的。編碼一個將裝配成同多聚蛋白質的單體所需的DNA比編碼一條相同分子質量相同的大多肽要少。決定寡聚體裝配和亞基-亞基相互作用的所有信息也都包含於編碼該單體所需的遺傳物質中。例如，HIV蛋白酶是一個相同亞基的二聚體，它的催化功能與相對分子質量大一倍的單體同源細胞酶是相似的。

使催化基團彙集在一起。許多酶至少它們的某些催化能力是來自亞基的寡聚締合，因為寡聚體的形成可使來自不同亞基的催化基團彙集在一起以形成完整的催化部位。例如細菌谷氨醯胺合成酶的活性部位是由相鄰亞基對形成的，解離的單體則無活性。寡聚酶還可以在不同的亞基上催化不同的但有關的反應。例如色氨酸合酶（tryptophan synthase）是一個由不同亞基對組成的四聚體（α2β2）。純化的α-亞基催化吲哚甘油-3-磷酸生成吲哚和甘油醛-3-磷酸，而β-亞基催化吲哚和L-絲氨酸加合而成L-色氨酸。吲哚是前一反應的產物和後一反應的底物，它直接由α-亞基轉移到β-亞基而不能作為一個遊離的中間物存在。

具有協同性和別構效應。大多數寡聚蛋白質調節它們的生物活性（如酶的催化活性）都是藉助於亞基相互作用。多亞基蛋白質一般具有多個結合位點，結合在蛋白質分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產生的影響（如改變親和力或催化能力）稱為別構效應（allosteric effect）。具有別構效應的蛋白質稱為別構蛋白質，如別構酶。別構是指蛋白質分子含有不止一個配體結合部位，除活性部位外還有別的配體（如效應物或調節物）的結合部位，稱為別構部位或調節部位。別構蛋白質分子至少含有兩個活性部位，或者還有別構部位。這兩種部位可以在同一個亞基上，也可以在不同的亞基上，它們的數目可以相同也可以不同。別構效應中亞基之間的信息傳遞是通過蛋白質構象的變化來實現的，亞基之間的接觸點提供了亞基之間的通訊機制。別構效應具有協同性。別構效應可分為同促效應和異促效應。同促效應發生作用的部位是相同的（例如都是催化部位），也即一種配體（如底物）的結合對在其他部位的同種配體的親和力的影響。異促效應發生作用的部位是不同的，也即活性部位的結合行為將受到別構部位與效應物結合的影響。別構效應物是細胞代謝庫的成分，其濃度的細微變化可以立即調節代謝的需求。

照著課本純手打，看在辛苦的份上點個讚唄……（第一次邀贊，是不是很可恥？）

謝邀。

王鏡岩就不再引用了。我說一點其它的吧，即這樣的結構是如何從進化的過程中產生的呢。

這個問題之前我也沒怎麼想過，稍稍搜了一下文章。

有種被稱為 Domain swapping 的機制早在1995年就有人提出。簡單來說就是蛋白質內部有兩個互相握手的 domain，由一個 hinge loop 連接。後來 hinge loop 變短了，蛋白質變得不容易自己跟自己握手了，久而久之就變成各種 oligomer 的樣子。

Protein Sci. 1995 Dec; 4(12): 2455–2468. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8159715/

形成 oligomer 使得在不增加多肽複雜性的情況下蛋白質的功能和特異性可能進一步拓展（比如提到的 allosteric regulation）。事實上許多「現代」蛋白質都是以 oligomer 形式行使功能。（下圖為 PDB 中homooligomer 佔比例的餅圖）

現在已發現有一些結構花式高度適應 oligomerization，偷懶再盜個圖。

Phys Biol8 (3): 035007. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3148176/聚合動力學方面我了解甚少...有空再補充。

謝邀，不知道為什麼要邀請我 ……我不是做生物的呀……
簡單說兩句我所知道的好了，書讀得少我也不想誤導看答案的人……

看見這問題，我猜想問的應當是蛋白多聚體（Protein multimer），例如我們給出蛋白質結構和蛋白二聚體（Dimer）的wiki詞條：
蛋白質結構
蛋白二聚體
不願意直接看wiki的，我來做一下簡單的整理：

1. 蛋白質的結構分為一二三四級，寡聚體指的是第四級結構。
首先題主問得好：有些蛋白質需要形成第四級結構以行使功能，有些不需要。
形成第三級結構的，為僅有一條多肽鏈的單體。
第四級結構所描述的是多肽鏈之間的相互作用，這裡的相互作用絕大多數情形下指非共價鍵的相互作用；一個例外是由二硫鍵連接的NEMO（RCSB Protein Data Bank）。

2. 一些例子。蛋白質行使的功能本就複雜，視行使功能的不同，需要要求蛋白質具有不同的性質，自然要求蛋白質形成不同的結構。
2.1 驅動蛋白（驅動蛋白）

驅動蛋白-1在高離子強度環境下會呈現其未摺疊狀態，沉降係數為9S。相反，它會在低離子濃度時摺疊，沉降係數變為9S。摺疊是重鏈的頭部和尾部的相互間
作用促成的。這個結論，是根據實驗觀察得出的。無需輕鏈的存在，單單是由重鏈組成的二聚體也會從5S的未摺疊狀態改變構象成為7S的摺疊狀態。細胞卻要避
免驅動蛋白的摺疊，因為摺疊狀態的驅動蛋白並不能快速行進，而且對微管的親和力也不高。

這是一個聚合之後結構發生變化，以至於改變物理性質的好例子。
2.2 G蛋白偶聯受體（G蛋白偶聯受體）

G蛋白偶聯受體均是膜內在蛋白（Integral membrane protein），每個受體內包含七個α螺旋組成的跨膜結構域，這些結構域將受體分割為膜外N端（N-terminus），膜內C端（C-terminus），3個膜外環（Loop）和3個膜內環。受體的膜外部分經常帶有糖基化修飾。膜外環上包含有兩個高度保守的半胱氨酸殘基，它們可以通過形成二硫鍵穩定受體的空間結構。有些光敏感通道蛋白（Channelrhodopsin）和G蛋白偶聯受體有著相似的結構，也包含有七個跨膜螺旋，但同時也包含有一個跨膜的通道可供離子通過。

G蛋白偶聯受體為何能在多種生理過程中均很重要？其變化如下：

在靜息狀態下，G蛋白偶聯受體在膜上與由Gα、Gβ和Gγ三個亞基組成的異三聚體G蛋白結合形成複合物。其中Gα亞基上結合有GDP分子。當有配體結合到受體上時會引起後者的構象發生變化，變成具有鳥苷酸交換因子活性的「活化構象」。活化的受體會催化Gα亞基捕獲GTP分子來交換其上結合著的GDP。GTP與Gα亞基的結合會使受體與G蛋白的複合物解離，受體、GTP-Gα和Gβ-Gγ二聚體三者相互分開。其中後兩者可以進一步與其它蛋白相互作用從而使信號繼續傳遞下去,而自由的受體可以重新結合上一個新的G蛋白來開始下一輪信號轉導過程。

這大概是催化基團聚集，協同參與生理過程的一個好例子。

以前沒想過這個問題，突然發現，其實這個也體現了進化的。

做個假設，如果每個功能都需要專門的「超大蛋白質」，那麼不但合成起來，容易失敗（因為是「超大蛋白質」），而且也不經濟，因為一些功能需要的domain，很可能有重疊。

就和一般生物體合成蛋白，只需要最基本的幾種氨基酸一樣：只需要最基本的domain，那麼再複雜的"超大蛋白質"也可以由這些domain去再進一步去組合。這樣又安全又經濟。