為什麼各式各樣的蛋白質在細胞里不會擁擠打亂？
實際上是很亂很擁擠的。只是在自然選擇（進化）的作用下，多數蛋白有了特殊的動力學/熱力學性質，使它們剛好可以做完它該做的事情，「順便」使你覺得他們沒有亂跑。
其實我覺得這是個很有意思的問題。如我的答案和其他答案指出的那樣，細胞實際上已經做了很多優化的工作，但結果還是很亂——因為細胞已經活得足夠好了，進一步優化的進化/能量/物質代價太大。我的回答寫了一大通，重點其實是：這個問題的原假設（null hypothesis）應該是"會擁擠打亂"。換句話說，你在細胞裡面隨便抽一個蛋白質，你就應該假設它是到處亂跑的，除非你有否定這個假設的證據。
以下舉三個具體例子，說明細胞裡面有多亂。需要指出的是，我稍微擴充了一下題主的問題。因為亂不亂不僅是蛋白質的問題，所有其它生物大分子也面臨這個問題，例如核酸。
-------------------------------------------
1.基因表達(gene expression)
這裡談的表達特指轉錄，即RNA合成酶(真核細胞里是Pol II)以DNA為模板合成mRNA的過程。
基因的表達說到底就是RNA合成酶」隨機「結合到（打開的）DNA分子上面，開始合成RNA的過程。不難想像，在分子層面，這其實是一個很「亂「的過程。這種隨機性有兩個明顯的表現：
(a) 表達噪音（gene expression noise）：指在遺傳/環境/細胞狀態都完全一樣的兩個細胞里，同一個基因的表達量不一樣。在全基因組水平對表達噪音進行測量，最早是在大腸桿菌[1]里，真核生物最早則在酵母[2]。（如果有人要問你怎麼保證"遺傳/環境/細胞狀態都完全一樣"，請看這兩篇文章。如果你要問怎麼確定不是測量造成的隨機誤差，也可以看文章，或者看本回答下面關於「原理」的部分。）這裡面的邏輯就是，如果蛋白質（Pol II）的運動真這麼精確，何來的表達噪音呢？
實際上，細胞對單個基因的表達量並沒有很精確的要求。比方說同樣是G1期的肝細胞，只看同一個基因，在不同細胞里基因表達量差個2倍完全是沒什麼大不了的事。2倍差異都受不了的話，那些細胞早就全死了。但是，請不要把"單個細胞中的表達量"和"一群細胞的平均表達量"等同起來，「一群細胞的平均表達量"差2倍可以是很大的問題。
(b) 等位基因特異的基因表達（allele-specific expression）：指在雙倍體的細胞中，兩個等位基因中"隨機的「一個表達很強，而另一個很弱甚至完全不表達。而且這種差異不是表觀遺傳學差異造成的，而是隨機的。也就是說同一個細胞，兩對等位基因中常常是隨機挑一個表達，並且可能這一秒是母本的等位基因表達，下一秒就成了父本表達了。關於這個比較新的證據出現在小鼠細胞里[3]。同樣地，這種行為一點也不精確，「亂來」得很。
原理：
基因表達那麼「亂」的根源/機制是什麼。目前所知的原因，可以簡單的概括為：因為基因的轉錄是「爆髮式」（bursty）的。轉錄因子隨機碰到一個啟動子，就停在那，並募集RNA合成酶，從而開始基因表達。但是它會在啟動子上面停多久(burst duration)，停的這段時間能募集到多少"隨機"碰上來的RNA合成酶（burst size），掉下來之後隔多久還會再有一個轉錄因子結合上來（silence duration），都在很大程度上是隨機的。當然這不是完全隨機，它們會受DNA狀態的影響（例如被核小體完全纏繞起來的DNA是基本不會被轉錄的），另外現在已經發現啟動子裡面的某些元件可以同時降低burst duration和burst size，從而降低表達噪音（顯然，噪音還受mRNA降解速率影響，與此題無關，就不談了）。對此感興趣的知友可以從[4]開始看看。顯然，「爆髮式」的轉錄也很不精確。精確的應該是給定遺傳背景/細胞狀態/環境，你就能準確預測某個基因的在單個細胞里的表達量。
--------------------------------------------------
2.mRNA翻譯成蛋白質(translation)
翻譯的過程主要包括起始（initiation），延伸（elongation）和終止（termination）三步，下面主要談延伸。
mRNA翻譯的過程其實就是把一個一個氨基酸根據mRNA上的密碼子接起來的過程。假設根據mRNA，你下一步要往肽鏈上接一個亮氨酸，核糖體就晾在mRNA上等著tRNA跑過來（具體來說是tRNA跑到核糖體的 A-site）。大家知道細胞裡面有很多不同的tRNA，如果細胞裡面生物大分子的運動夠精確，跟mRNA上面的密碼子對應的那個tRNA就應該乖乖地跑過來，完成它的使命。可實際情況是，任何tRNA都可以跑過來，嵌到核糖體的A-site上面。但是，跟密碼子不匹配的tRNA會呆在上面很久，它攜帶的氨基酸都不會被利用（不會被接到肽鏈上），直到它「識趣」地離開。而跟密碼子匹配的tRNA則會在到位之後的很短時間內，就被利用上——這其實也是個隨機的過程，只是匹配的tRNA的反應速率常數，比非匹配tRNA的反應速率常數大很多（大概是1000倍的差異[5]），導致翻譯具有相當高的準確率。（實際上還有一步kinetic proof-reading才能達到足夠高的準確率，也是跟題目無關。感興趣可以去看Uri Alon那本系統生物學導論。）
儘管這樣，翻譯還是經常會出錯，足見「不識趣」的非匹配tRNA亂闖入核糖體是多麼經常發生的事。目前普遍接受的翻譯錯誤率大約是每翻譯2000個氨基酸，就會有1個出錯[6]。酵母平均每個基因415個氨基酸，按此推算，酵母有20%的蛋白包含至少1個錯誤的氨基酸——這夠亂的了吧？
---------------------------------------------------------------------
3.蛋白質的相互作用(protein-protein interaction)
一般而言，蛋白質都有它特定的結合對象，結合之後才能行使其功能。跟上面的翻譯的例子類似，有生理功能的蛋白質複合物的穩定性較高，能穩定存在比較長時間。而沒有生理功能的蛋白質複合物（mis-interaction）則穩定性較差，很快就分離了。所以看上去好像蛋白都能正確地找到「對象」。但實際上，這個"找對象"是個漫長的"試錯"過程——可能蛋白質碰上100個別的分子，都碰不上自己的"對象"。如果不是自然選擇/進化把基因組雕琢成現在這個樣子，這個「試錯」的過程恐怕是會變得太費時費事，而導致細胞無法存活了。關於細胞內蛋白質是如何亂成一鍋粥以至於經常碰上錯的對象，我所知的有以下的證據：
(a) "濫交"的蛋白過表達的時候，細胞會出問題[7]：所謂"濫交"就是這個蛋白與任意蛋白結合的穩定性，都跟它與特定對象結合時的穩定性差不多。這種蛋白如果表達量異常增高，就會隨機結合住很多其他"無辜"的蛋白質分子，導致它們不能幹正事，從而引起細胞的各種"問題"（[7]裡面談的"問題"是果蠅/線蟲/老鼠的一些異常性狀和人的腫瘤）。如果蛋白質不"亂交"，都乖乖地只跟"對象"結合，是不會有這種事的。
(b) 蛋白質組總量的存在上限，此上限由 _有多少蛋白會被浪費在"試錯"的過程中_ 決定[8]：簡單的來說，如果一個蛋白質分子只能存活1小時，然後它每一秒都碰到一個錯的對象，"試錯"3600個之後，如果它都沒找到正確的對象，它就只能"冤死"了。如果細胞裡面的蛋白質分子太多（嚴格來說是濃度太高，為了簡化，先假設細胞體積固定吧），導致每個蛋白質都是冤死的命，那細胞也就活不下去了。因此細胞裡面的分子總數不能超過某個值，以保證"冤死"的蛋白質不能太多。[8]裡面估計，即使經過長年的進化，酵母的細胞質和線粒體裡面還是有20%的蛋白質分子是"冤死"在試錯的過程中。細胞核中這個「冤死」的比例更高，有40%。這夠擁擠混亂了吧。（這段省略了很多detail，有興趣的朋友去看原文吧，挺有意思的）
(c) 高表達的蛋白質傾向於在其三維結構的表面使用親水性的氨基酸[9]：蛋白質的相互作用一般是通過疏水性氨基酸進行的，因為細胞質裡面都是水分子，兩個蛋白質的疏水表面結合在一起會比較穩定。一個基因，如果其蛋白質表達量很高，顯然它很容易成為其他蛋白"試錯"的對象，所以它一定不能「濫交」。所以這些蛋白質表面通常都是親水的氨基酸為主。低表達的蛋白沒有這個限制，所以它們表面的疏水氨基酸會多一些。這也造成了高表達的蛋白質進化比較慢，因為它們的序列在進化上受到的限制比較多。如果細胞裡面不是這麼亂，這個現象也是不會出現的。
------------參考文獻:
[1] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12183631
[2] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15166317
[3] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24408435
[4] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24311680
[5] Genetic code translation displays a linear trade-off between efficiency and accuracy of tRNA selection
[6] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2924539/
[7] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19596244
[8] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18682700
[9] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22416125
謝邀。這是一個挺有意思的問題。
不過在正式回答之前，我覺得首先還是應該回到這個問題本身，在回答「為什麼」之前先問問「是不是」，看看是不是真的這些蛋白質在擁擠的環境中就不會被「打壞」。
（一）擁擠與二聚化——新的基態
一個有趣的例子就是 PGK 蛋白，它的構象形如「吃豆人」，隨著擁擠程度的變化，這個蛋白質會摺疊到不同的狀態。從這個意義上，原先近乎獨立的兩個蛋白質分別被打亂，形成了一個摺疊態的結構，因此「在細胞里不會擁擠打亂」的神話顯然破滅了。事實上，許多蛋白的寡聚化都與擁擠是相關的，在形成四級結構的過程中，總會有一些舊的接觸斷開，新的接觸形成，這些也都可以被認為是結構被「打亂」了。
關於 PGK 蛋白的研究，請參考：Dhar, A., Samiotakis, A., Ebbinghaus, S., Nienhaus, L., Homouz, D., Gruebele, M., Cheung, M. S. (2010). Structure, function, and folding of phosphoglycerate kinase are strongly perturbed by macromolecular crowding. Proceedings of the National Academy of Sciences, 107(41), 17586-17591. 上圖來自 http://biomedicalcomputationreview.org/content/life-crowded-modeling-cells-interior
（二）為什麼看起來不會犯錯？
當然，首先在繼續討論之前還是要說明，即使細胞內的環境是擁擠的，對大多數蛋白來說，仍然有足夠大的空間讓它們發生摺疊、發揮正常的功能等等。考慮擁擠的因素並不至於讓所有的生物學概念全部重寫。
看到上面的 PGK 蛋白的「反例」，顯然你可能會不服。因為這些反例儘管存在，但這些相互作用的形成並不是「亂」啊，只是形成了新的基態而已——從某種意義上來說，是擁擠的環境幫助蛋白質找到了真正能量最低的狀態，而原先單體的天然態結構才是相對更無序、更亂的結構。事實上，在擁擠的環境中，反而會更難以出現錯誤的摺疊，例如我們常見的分子伴侶，它幫助蛋白質摺疊的一種方法就是把肽鏈塞到一個空腔中，這也是在對未摺疊的多肽鏈來進行「擁擠」，進而加快了摺疊速率。不過分子伴侶的例子並不難理解，因為空間被限制住了，因此構想空間大大減小，摺疊加快也是應該的，可為什麼在擁擠的環境中，反而會更難以出現錯誤的摺疊呢？
用一個生活中的例子來說吧。在校園裡，我們常常見到好基友們勾肩搭背，或者情侶們摟摟抱抱，我們不妨認為這就是出現了某種錯誤的摺疊。想像一下如果在擁擠的環境下（例如在春運時的火車站、高峰時期的地鐵）他們要怎樣才能這樣的結構吧，首先一個人艱難地抽出自己的手，然後又被人流擠開遠離了對方，再次嘗試艱難地靠近，終於碰到了對方，可這還只是實現「勾肩搭背」構象的第一步，因為對方的手還沒有抽出來……在擁擠的環境下，分子被限制住了，因而去摺疊變得非常困難。這種去摺疊是受限制的，你必須保持在這麼小的空間範圍內，但是又不得不要得到一個新的構象，這簡直就像在擠滿了人的地鐵車廂里表演倒立（類似於構象轉變或者去摺疊）一樣困難，許多的中間狀態（例如倒立前的助跑，手腳同時著地的狀態等等）都因為其它分子的限制而不可能達到了，因此天然態與轉變態之間的能壘變得更高，從而天然態的穩定性變得更強。
上面的討論是某種直觀的理解，更多的分析可以參考：
Cheung, M. S., Klimov, D., Thirumalai, D. (2005). Molecular crowding enhances native state stability and refolding rates of globular proteins.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 102(13), 4753-4758.
可上面這樣的介紹只能說明天然態的穩定性，可這似乎又反而不能解釋為什麼在擁擠環境下有的蛋白質會二聚化了。但其實這二者也並不矛盾。在二聚化的問題中，擁擠的環境還相當於提高了反應的濃度，如果本身某個二聚化（或者其它結合）過程就有能力發生，這意味著本身不太高的自由能壘，擁擠的環境更提高了這種過程發生的概率，並且，如果本身有穩定的二聚態（結合態），擁擠的環境會讓這種穩定的狀態更加穩定。而本來就難以結合的兩個分子如果要發生錯誤的聚集，很可能面臨一個雙雙去摺疊的中間態，在反應過程中會遇到一個非常非常非常高的能壘，即使增加濃度也依然很難讓反應發生。
（三）擁擠對運輸的影響
「打亂」除了結構的破壞之外，還可能有另一層意思——即運輸（或者擴散）受阻和出錯。事實上，擁擠確實會對分子的擴散產生影響，如果某一個反應真的至關重要，並且這一分子的大小較大、會明顯受到擁擠效應的影響，那麼自然選擇一定會讓能表達較大量的與這一反應有關的蛋白質的個體生存下來。
而對細胞內的定向運動（例如馬達在微管上的運動），擁擠效應的影響會小些。因為馬達沒有必要沿著微管一直不斷前進才能到達某個目的地。馬達會在微管上定向運動，但這不是說它有能力沿著微管保持結合狀態一直不斷地走遍整個細胞骨架網路，除了骨架之上，細胞質裡面也有很多馬達分子。馬達本身就在跟微管不斷結合、脫離，而微管本身的結構有極性，並且微管本身就已經在細胞內形成了一定的空間排布，不太會出現走錯的情況。而且，擁擠還增加了馬達分子與微管結合的概率，就算遇到障礙導致馬達分子暫時與微管脫離，也不用擔心它從此無法與微管結合。下次再結合上去的時候，就算跑錯了公路，因為細胞骨架本身就已經被組織得很有序了，它還是可以大體繼續朝著某個方向運動，何況在馬達運輸中還有許多更精細的機制（Tau 蛋白控制馬達與微管脫離、拔河機制控制馬達的轉向）控制馬達在障礙物或者交叉點處的運動。
最後，再展示一張真實細胞內的擁擠場景吧，細胞內的環境確實是非常擁擠的（如下圖）。
圖片來源：McGuffee SR, Elcock AH (2010) Diffusion, Crowding Protein Stability in a Dynamic Molecular Model of the Bacterial Cytoplasm. PLoS Comput Biol 6(3): e1000694. （http://biomedicalcomputationreview.org/content/life-crowded-modeling-cells-interior）再來一張包含了微管、分子馬達等結構的擁擠狀態示意圖：
圖片來源：http://en.wikipedia.org/wiki/Macromolecular_crowding
嘗試從不同幾個層次回答該問題。
1.真核細胞是有細胞器的，而細胞器由細胞膜保被，實際上對各種蛋白質起到了一定分隔作用，減輕混亂程度。
2.許多人已經提到了，存在細胞骨架來調控介導蛋白的運輸，有序性比想像程度要高很多。另一方面，蛋白分子在細胞內的運輸都是通過囊泡的形式，也就是說，在運輸的過程中蛋白是由囊泡包被的，這對於未成熟蛋白的保護與正確摺疊十分重要。
3.對於成熟蛋白分子而言，一般都會具有特定的構象。維持其構象的作用力有疏水作用力范德華力氫鍵離子鍵等等。不同分子之間的相互作用的特異性是極強的。通過突變一兩個氨基酸而使兩個分子完全失去相互作用的能力在生物學中是十分常見的情況。所以分子之間的相互影響實際上沒有想像那麼強力。
4.細胞內部實際上確實存在糾錯機制。對於錯誤摺疊的蛋白分子，細胞會通過囊泡進行回收，水解為單體氨基酸後重新合成。
目前只能想到這幾方面的原因，就醬。
一般不會，蛋白是哪來的，是通過DNA進行蛋白表達來的，每個被翻譯出來的蛋白都是具有特異性的，就像我們每天去上班一樣，知道自己要作什麼，有條不紊，但有時候總會有意外發生，人會出車禍、老了會被辭退，蛋白也是。
很多人總以為生命是完美的，細胞內部是非常有規律的。
其實細胞內部相當擁擠，蛋白質之間有大量的非特異相互作用存在，當然你可以說是backgroud noise。生命過程有很多隨機，也就是說各種各樣的蛋白質在細胞內是亂七八糟一團粥。但是每個蛋白質分子和蛋白質之間都有各自的kinetics，這些kinetics決定著他們的命運。
細胞內部是有細胞骨架（包括細胞膜）和內膜系統的，這很好地組織了細胞內部蛋白的分布和運動，所以細胞內部也不是像粥一樣亂鬨哄的，而是很有秩序的( ′ ▽ ` )?
大自然的力量就是這麼神奇
讓我想起了波爾茲曼大腦
真空也有可能隨機漲落出一個細胞
然而由於其內部的分子是隨機熱運動的
那麼頃刻間就揉在一起。。然後細胞死了
因為你看到的世界是這個樣子，所以它就是這個樣子
學過生化的我來解答，蛋白質正常情況下基本都帶負電，相互排斥，而且表面有一層水和膜，就跟一層殼包裹著一樣，所以基本都不會靠得很近就不存在擁擠打亂之類的了。
人體種的蛋白質數量很多，也可以說是很混亂的，但是生物體進化的過程就是整理這種混亂的過程。如果蛋白質只以一級結構存在，那我們人類很可能就是史萊克的樣子了，所以為了我們更好看，蛋白質就要形成不同級別的結構，來壓縮自己佔有的空間。不同功能的細胞分工明確、協同合作，按需按序存在不同的部位，減少細胞內的擁擠程度。
我覺得可以理解成物競天擇 適者生存 那些互相打架的適應不了 然後就掛了 自身免疫系統疾病很多都是這樣 比如紅斑狼瘡
蛋白質就跟步行街上的行人一樣，很多很擁擠，各種各樣，而且是被打亂了順序，但各自有各自的目的地。
首先呢，由於自由能的緣故，蛋白質本身並不傾向於擁擠打亂，即使發生，蛋白質也能夠自行恢復原來的結構（energetically favored）。但是事實上，蛋白質在細胞里是會擁擠打亂的。這個時候就會有細胞機制介入將其復原(chaperone) 。若復原不能，便會將該蛋白質分解(protease)。最後，在比較極端的情況下，譬如說擁擠的蛋白質破壞細胞本身，則會導致細胞死亡。但是在現實中，大部分功能正常的蛋白質從誕生到完成功能到最後被分解的時間是很短的。換言之，細胞會源源不斷的製造新的蛋白質以取代舊的蛋白質。而半衰期長的蛋白質往往會受到很嚴密的監控，一旦稍有變化，細胞會及時介入。
這其實是「為什麼隕石落在坑裡」的問題。
「擁擠」是發生化學反應的必要條件。
至於為什麼「不會被打亂」，其實就是在問為什麼細胞里的化學反應是「正常」的。
也許是人類長期的行成過程中，產生了默契成為了統一的整體，分工合作為機體提供能量
讓我把這當成一道課後練習題來回答一下……答的不好請見諒
首先是一些蛋白質有定位系統……對你沒聽錯，分子伴侶啊，導肽什麼的引導蛋白質到達正確的位置
而且蛋白質在運動時不是無規律的，它們是有軌跡的，簡單的說就像是公路上的車輛，沿著公路走，這個公路叫細胞骨架
還有假如真有蛋白質走錯了地方，他會被回收。
所以在細胞內的蛋白質在運動時實質上是很有規律的
答的不全請見諒……
已經很亂的感覺，當年學的時候倒是在想，為啥不能更規律點？
沒看很明白的一本書，都是淚。
推薦閱讀：