ATP 水解後的能量是以什麼形式進行利用和轉化的?

看到各種書上都說ATP水解放出大量的能量。從而提供細胞活動的動力,但是作為一個生物盲,不明白這裡面所指的大量的能量是以什麼形式存在的? 或者說這種能量將如何轉化為細胞所需要的能量,比如肌肉收縮這種機械能。而且ATP據說是生物體泛用的能源,不知道這種能源到底能夠用到哪些方面?


高中時,這個問題也困惑了我很久,直到大學我把這個問題給忘了#¥~%
現在做的課題剛好是myosin,看過一些文獻,多少能回答一下這個問題。
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細胞利用能量的一個重要方式是將ATP中儲存的化學能轉為機械能。細胞內有很多這樣的分子,我們稱之為motor proteins(不單指分子馬達),如下圖:

(Hajin Kim and Taekjip Ha,2013)

(Hajin Kim and Taekjip Ha,2013)
(a)是分子馬達 kinesin運載貨物囊泡的示意圖 (b)ATP合成酶 (這個是利用H+勢能合成ATP)(c)代表多種能沿著核算分子行走的motor,像DNA/RNA聚合酶,核糖體。
這些分子將ATP的化學能轉化為機械能的方式概括的講就是結合ATP引起構象改變(conformational change)→水解ATP,釋放ADP和Pi→恢復原構象
來看個具體的例子:myosin II(沒錯,我們肌肉收縮就是靠他)下邊簡寫為M
首先要知道一點,myosin具有ATP酶活性,能水解ATP,利用其化學能。

  1. 在不結合ATP的狀態,myosin緊密結合肌絲(actin filament)
  2. myosin結合ATP,引起構象改變,myosin從actin上解離
  3. myosin水解ATP,生成ADP+Pi,並且引起myosin頸部(neck or lever arm)構象改變,這時myosin處於高能量狀態,有人稱之為「構象子」(conformons),M-ADP-Pi又結合到actin上。
  4. myosin釋放ADP和Pi,又引起構象改變,頸部回歸原來位置,旋轉大概60-70度角,肌肉的收縮就在這時發生。

(H. Lee Sweeney and Anne Houdusse,Annu. Rev,2010)

(H. Lee Sweeney and Anne Houdusse,Annu. Rev,2010)
---------------------------------------------------------------------------------------再來看看myosin的三維結構:

(From Geeves and Holmes, Annu. Rev. Biochem,1999)

(From Geeves and Holmes, Annu. Rev. Biochem,1999)
N端是myosin的頭部,是myosin水解ATP,結合actin的部分;C端包括neck region和cargo binding region,上圖只有neck region,其中neck結合了其調控作用的輕鏈,主要是鈣調蛋白(calmodulin)。
我們仔細看N端,紅色部分和綠色部分中間形成的pocket就是結合ATP的地方,紅色部分和灰色部分的裂縫(cleft)則是結合actin的部位,當myosin結合ATP時,247位的精氨酸(Arg)和470位的谷氨酸(Glu)形成鹽橋,引起構像改變使結合actin的cleft變寬,從而,myosin對actin的結合能力變弱,使得myosin從actin上解離。當ATP被水解後,celft又恢復原來構象。看下圖(C圖中R236和E177形成鹽橋,是因為兩幅圖用的不是同一個物種的myosin)

(Carolyn Cohen, 2004,PNAS)

(From Geeves and Holmes, Annu. Rev. Biochem,1999)

(From Geeves and Holmes, Annu. Rev. Biochem,1999)
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對於kinesin來說,它的頭部(N端)要比myosin小得多,而且他們的氨基酸序列相似性也極低,似乎這樣看來,kinesin利用ATP的方式應該與myosin不同。但是我們看其頭部結合ATP的核心部位的二級結構和三級結構都與myosin驚人的一致。並且這兩種motor protein在進化上也是極其保守,我們有理由相信上述利用ATP的方式在細胞中普遍存在的。另一大類蛋白 G protein,它們也需要結合GTP(多謝 @陳遠威 和 @enzyme 提醒)是自身活化進而激活下游蛋白,有趣的是,這些G protein結合GTP的核心部位的三維結構與myosin、kinesin也是非常相似的。
-------------------------2014.4.26重要更新--------------------------------------------
其實,之前的回答只是把ATP如何引起myosin motor domain的構象變化解釋清楚了,並沒有說清楚motor domain的構象變化如何引起lever arm的移動,進而產生一個powerstroke(大概是一個步幅的意思)。前幾天和一個做myosin的師兄交流一下,並且看了一些paper,大致理解了powerstroke的產生過程:
未完待續

(H. Lee Sweeney and Anne Houdusse,Annu. Rev,2010)

(H. Lee Sweeney and Anne Houdusse,Annu. Rev,2010)


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之前沒有看到過這個題...有趣

既然大家都已經拋了磚,那我......還是繼續拋磚吧,幾點短評:

1,很多人都在研究ATPase,因為ATPase夠大力,能夠一次釋放較多能量。但是自然界是怎麼"學會"使用ATPase的呢?雖然我對此了解很少,但是我感覺ATPase似乎並不是同一起源的(跟DNA/RNA 聚合機制不同)。簡單以玻爾茲曼係數 e^{-eta E}來考慮,在系統得到了Delta E的能量之後,相應的某一狀態數的變化量Delta F(state) propto e^{eta Delta E},系統可以遍歷的狀態增加了,即是說ATP能量在系統中的耗散本身可以不斷推動系統的演化,進而導致adaptation的產生。

2,酶的催化過程本身可以說是一個能量轉化的過程。事實上不只是ATPase,只要催化過程中自由能變為負,這個過程就有推動系統演化的潛力。而酶催化作用的過程也可以以蛋白互作的過程來理解。我對蛋白互作的一個定義是在體系中一個因素的改變引起一個蛋白質擴散模式的改變,當然這個定義有過泛之嫌,不過對於酶催化的過程來說,一個酶促反應釋放的能量本身可以改變蛋白質的擴散(Nature. 2015, 517(7533):227-30.),這說明催化的過程本身就是蛋白互作過程。

3,抽象的東西說多了,我們來看一下實例。真核細胞核中的遺傳調控需要有大量ATPase參與,這些ATPase的作用都是不清楚的,這種ATPase一般被歸為chromatin remodeler。下圖是一個含有兩個ATPase結構域的酶Swr1,這篇文章中認為它是H2A.Z-H2B的分子伴侶(chaperone)。而組蛋白分子伴侶的作用事實上非常模糊,我們可以認為它們的作用在真核生物進化的過程中與基因組不斷地共演化,從這個意義上說chromatin remodelers用ATP-ADP的能量推動了基因組的演化。


這個問題大家都有很好的回答,特別是 @biocean liu 從具體的 Myosin 出發,回答得非常好。還有很多朋友從 ATP 水解的生化過程出發進行了解釋,我只對此補充一點。

試想,如果一個分子只是在溶液中無規擴散,那麼如果它也在水解 ATP,那麼它無非就是擴散得再快一點,要有真正意義上的「利用」和「轉化」,那麼同時就必然會伴隨著某種極性,例如 RNA 聚合酶作為一種馬達在 DNA 上行走,那麼 DNA 作為模板本身的 3』 到 5』 方向就提供了這種極性,也因此才有了「定向」的運動。持續不斷地利用 ATP 的過程,通常都伴隨著某種定向的過程。

那麼這就顯得有些奇怪了,如果說 ATP 轉化到 ADP,化學能轉化為機械能這還好理解,可是如果這種「機械能」的轉化是有一個確定的方向的,這就顯得有些奇怪了。我們燃燒一些燃料加熱一壺水,化學能轉化為分子的動能,但我們很難想像那一壺水有可能因此朝著某個方向在運動。

萬能的費曼曾經想到一種奇特的構造Brownian ratchet,關於這一構造的介紹可以參考《「布朗運動永動機」和熱力學第二定律》以及知友 @physixfan 的博文《一個很難看出破綻的永動機設計》 等文章來了解,此外, 知友@王洋 還是這方面的專家。不過即使大家對相關的做功能力的問題或者做功過程的結構生物學基礎沒有太多的興趣,看下面一個圖,也應該能大致了解生物分子是怎樣從 ATP 中獲得定向運動的能力的。

起初,如下面第一幅圖片所示,許多的粒子(馬達、各種 ATP 水解酶等等)都在「坑」里,接下來,它們水解 ATP,從中獲取了能量,這時候,原本的勢能面對它們來說變得不再重要了,因此它們的運動就像在第二幅圖片所示的平地上運動,這時它們可以隨意擴散,而且向左和向右擴散的概率是相同的。雖然當它們能量提高之後可以向左和向右以幾乎相等的概率擴散,但是等粒子們通過水解 ATP 所獲取的能量「技能冷卻」之後,它們會再次發現那個不對稱的能量面,於是,粒子朝著某個方向運動的概率就會大大高於反轉的概率,從而馬達朝著某個方向運動的技能就達成了。從結構生物學的角度來看,實現這種「定向」不但需要「軌道」(DNA,微管、微絲)提供某種不對稱性,馬達分子本身的結構也是很重要的,尤其是在水解過程完成之後可以恢復(且是快速恢復)到其初始構象的能力。當然,這一過程也可能受到許多其它蛋白的調控,例如在微管上的 tau 蛋白就可以起到路障的作用,轉錄時候的 GreA 和 GreB 又可以解除 RNA 聚合酶的停滯狀態等等。

有興趣的朋友還可以參考:http://research.microsoft.com/apps/video/default.aspx?id=177454 的視頻以及這本書了解更多的有關情況。

圖片來源:Giant Diffusion on Magnetic Conveyor


@biocean liu 的回答具體地解釋了一下ATP水解的化學能如何轉化為機械能,涉及很具體的機制。不過我覺得這個回答可能對題主來說過於具體了……
@cy zheng (還是 @cy zheng ?)貌似就是題主本人?你查閱資料以後總結的答案不太對,ATP並不是先水解然後用水解產物的動能(熱能)來激活反應底物的

總的答案是:
ATP大多數時候不是「提供」能量,而是提供磷酸基和「釋放」能量

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ATP在生物化學反應中其實不是

「水解釋放能量-釋放出的能量被其它分子吸收-吸收了其它能量的分子進行需要能量的化學反應」

這個過程進行的

磷酸基(通常記做一個帶圈的P或者Pi)是一個很有意思的化學基團,它容易被從「母體」分子上水解下來變成一個磷酸根離子同時放出大量熱量,而ATP上有3個串聯的磷酸基,其中第2個和第3個磷酸基尤其容易被水解(機制複雜按下不表,反正知道磷酸基串聯越多後面的越不穩定越容易被水解就行了)
ATP的第3個磷酸基因為很不穩定所以時不時會被轉移到其它分子上去,產生一個ADP和一個被「磷酸化」了的分子。ATP為生物化學反應「提供」能量的機制,跟這個磷酸化過程關係非常密切
另外ATP的第1、第2個磷酸基之間的化學鍵在水解後會產生AMP和焦磷酸(記做PPi),焦磷酸則可以進一步水解成兩個磷酸根離子並放熱

1、磷酸化使分子穩定在其高能構象上
典型的例子是很多種酶的激活
對很多酶來說,剛被合成出來未經修飾的蛋白質是沒有活性的,因為它自發地摺疊成了勢能最低的那種空間結構,這種結構無法與反應底物結合。通過磷酸化蛋白質上的某些氨基酸殘基上的羥基(-OH),蛋白質局部的電荷分布和基團空間佔位情況會發生變化,進而導致其空間結構變化成有活性的構象。這個磷酸化的激活過程導致蛋白質分子從勢能最低的構象轉變成勢能不那麼低的構象,所需的能量實質上是由ATP提供的——ATP的化學能通過磷酸化作用部分轉移到了蛋白質分子上從而提高了這個蛋白質分子的勢能
如果你要問為什麼不讓所有的蛋白質合成出來就有活性……一來有的空間結構勢能確實太高蛋白質確實無法自然摺疊成那樣,二來具有「磷酸化激活-水解磷酸基失活」的酶就像裝了開關一樣,可以更容易地調節

2、焦磷酸(PPi)水解導致耗能反應不可逆
典型的例子是C4植物(如玉米)的碳固定過程里丙酮酸被磷酸化成磷酸烯醇式丙酮酸的過程
磷酸烯醇式丙酮酸本身是一個高能分子,用來作為跟CO2反應的前體。為了將化學能較低的丙酮酸變成化學能很高的磷酸烯醇式丙酮酸,催化這個反應的酶從環境里抓來一個磷酸根離子結合到丙酮酸上,同時水解一個ATP變成AMP+PPi,然後PPi再立刻被水解成兩個磷酸根離子……
折騰了一大圈,一個低能分子從環境中吸收能量(熱能)變成了一個高能分子,ATP則被水解並釋放出熱能「還給」環境

3、磷酸化提供後續反應所需的活性化學基團(或者保護不希望參與反應的化學基團)
典型的例子是光合作用中卡爾文循環里磷酸核酮糖磷酸化成為1,5-二磷酸核酮糖的步驟
磷酸核酮糖被進一步磷酸化後,1-碳上不再有羥基,確保2-碳羧化後形成的不穩定中間產物必然從2-碳和3-碳之間斷裂,從而確保了反應的正確(當然這個磷酸基在後續的反應步驟里還發揮其它作用)
這個過程可以籠統地理解為ATP提供了能量用於保護某個化學基團,剩餘的能量最終會在磷酸基水解的時候以熱的形式釋放出來

4、磷酸基維持了某些高能態分子的穩定性
例子又要舉回去了,就是2裡面提到的磷酸烯醇式丙酮酸
酮是可以在酮式R1-CO-R2和烯醇式R1"=COH-R2之間轉化的,其中後者是高能態,反應活性強但是不穩定。將烯醇式分子中的羥基磷酸化可以阻止烯醇式分子跌落回酮式並放熱的自發過程,即ATP的化學能變成了磷酸烯醇式分子的化學能,用來推動下游反應,剩餘能量也會在磷酸基水解時以熱能的形式釋放到環境里

以上就是ATP為生物「提供能量」的四種主要途徑了


難得碰到一個正在學的內容,以下回答的內容都基於:

LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY FIFTH EDITION 一書。


要明白ATP怎麼供能給細胞,首先要明白細胞怎麼使用能量。biocean 先生已經闡述了其怎麼提供機械能,我就來講一下我理解的ATP怎麼為化學反應供能吧。


首先,吉布斯自由能是一種勢能。在生化中,我們是通過吉布斯自由能變化(Delta G
)來決定一個反應的方向和其在平衡中的位置的。Delta G
包含的因素有兩個,一個是焓變(Delta H
),一個是熵變(Delta S)。在生物進程中:Delta G= Delta H-T*Delta S。(T 是溫度)


如果一個反應要大規模的製造出正反應產物,也就是說平衡傾向右邊,那麼其delta G的數值必須是負的,負的delta G代表了這個反應向外界釋放出自由能。這裡引入自由能的一個很重要的性質,它是可以在多個反應間疊加的,這使得Delta G
為正的反應也有進行的可能,也是ATP或類似物質供能的方法,coupled reaction(不知道中文是什麼)。

打個比方,glycolysis 的第一步,在葡萄糖的6碳上加個磷酸,這原本是一個吸能反應(+Delta G
),正常情況下是不會發生的,那怎麼辦呢,就couple 一個ATP轉化為ADP+磷酸的反應,使得整個反應變成「把ATP上的Pi轉移到葡萄糖上去」 這麼一個過程。由於ATP轉化為ADP+磷酸有一個很負的Delta G
,這個Delta G
哪怕加上原來葡萄糖磷酸化的Delta G
之後依然是負的,這就使得原本一個吸能的反應變成一個放能的反應,使其得以進行。而酶在這裡所扮演的角色,就是在其active site 上提供一個適合上述反應進行的環境。


釋放出的自由能總要有來源,對於進行光合作用的細胞,這些能量是來自於從太陽,再通過光合作用轉化並固定在各種高能分子內。而對於不進行光合作用的細胞,這些能量則是通過消耗上文中光合作用的產物而的來的。這些光合作用產物,因為其本身所含有的能量太高,而很多生物反應中其實並不需要釋放出那麼多自由能就能達成我們所期望的目的,而剩餘的能量只會作為熱能釋放到細胞中,這不僅是浪費,更是有害的。所以細胞選擇了ATP這個中介物質,由於其本身的性質,它具有的能量適中,在有氧的環境中,消耗一個完整的葡萄糖可以大約造出30來個ATP,而同時一般一個ATP就足夠為一個反應供能了,所以才有了ATP是生物體內能源貨幣的說法。


題主可以這麼理解,我們身體裡的多糖就相當於金條,而單糖相當於百元大鈔,而自然界很操蛋是不設找贖的,所以沒理由直接把金條或者百元大鈔花出去。那麼我們就通過代謝來把大鈔換成購買力很強的零鈔ATP。


第一次寫長答案,我知道自己的答案中英混雜而且行文比較混亂,我對寫作實在不擅長而且很多東西不知道中文怎麼說,但希望還是能幫到題主。有什麼問題可以在評論中提出。

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補充以下我對生物反應中 Delta G
的理解,有不當之處請指出。


G 是一種勢能,對於勢能,我們一般是不怎麼關心他的實際量的,因為其實際量很大程度上取決於參考的零點。可以和重力勢能(mgh)做個類比,我們一般不怎麼關心一個物體究竟有多少重力勢能,而是更關心,它的高度變化後,其重力勢能發生了多少變化(mg Delta h)並轉化成了多少動能。

同理,起碼在生化中,我們一般不關心G的絕對數值,而關心G的變化以及這個變化所指出的:在化學平衡中的位置。

這裡引入另一條我之前沒有寫的公式(Delta G ^0
是一個標準量,數值是-RT ln(Keq), 這個標準量主要是為了使動態平衡狀態下的Delta G
=0 )

Delta G = Delta G^0 + RT ln([product]/[reactant])
這條公式可以寫成這樣( Q=[product]/[reactant], Keq可以視作特殊情況下的Q)
Delta G=RT [ln(Q)-ln(Keq)]
= RT Delta ln( Q )

Delta G
數值越大,就說明這個反應當前狀態偏離平衡越遠,就說明其越容易發生,正反應或負反應。


根據目前比較主流的Ratchet Motion的理論(假使理論確實是正確的),那麼真正推動分子馬達做定向運動(或者說做功)的並不是源於ATP水解所釋放的能量,而是源於環境中的大量布朗運動所產生的隨機的,無序的作用力,而ATP水解所釋放出來的能量主要是改變蛋白質的構象,特別是改變其電子分布,從而使得其與同樣帶有電荷的微管,或者肌絲蛋白之間的作用力發生周期性變化,時而受其影響,時而又不受其影響,而決定受不受其影響的則是取決於分子馬達與ATP的結合狀態,以及由此所導致的分子馬達頭部的電荷特性,如果呈現中性狀態,那麼整個頭部就與微觀脫鉤,呈現出可以自由運動的狀態。形象一點說,分子馬達就像是一艘小船,時刻受到各種來自東西南北亂吹的風的影響,而如果在絕大多數都刮東風的時候豎起風帆,而其餘之後則把帆降下來,那麼小船整體上就會做定向運動,但這裡真正推動小船的主要能量來源還是「東風」(來自周圍的布朗熱噪音),而ATP的能量主要還是用於每次把帆給升起來,至於如何使得刮東風時升帆,那則來源於一套被稱為「棘輪」的整流機制。


建議題主有時間的話可以看看這篇文章《二十世紀最「反直覺」的偉大生物學發現:化學滲透》,不僅講了ATP到底是如何供能的,更重要的是把探尋這一生化反應的過程娓娓道來。相當精彩。


感謝回答,第一次在知乎上提問,不知道知乎的大牛們都對什麼感興趣,不過從 @楊靜波那裡得到了明確的回答,我還是很高興的。雖然回答十分簡練,但是我從中已經了解到了我所需要的信息。那就是ATP釋放能量就是化學鍵斷裂釋放的能量。這個結論對於知乎上的大牛來說似乎是一個常識性的知識。就好比水往低處流和地球繞著太陽轉一樣明顯。不過我想知道的其實是ATP釋放出的化學能是以什麼樣的形式或者能量傳遞給細胞內需要能量的器官進行運作的。比如蛋白質的合成、肌肉的收縮。我想知道這之中的能量轉化到底是一個什麼過程。為此,我在 @楊靜波答案的啟發下,重新進行了資料的收集和知識檢索。我的流程如下
1、ATP釋放能量就是化學鍵斷裂釋放的能量這個結論在目前是一個常識性的知識,因此應當存在大量的關於化學鍵的知識,通過網路就能夠搜索到
2、利用百度百科、維基百科以及各種知識論壇,我學習了化學鍵的知識。在這個過程中,以前化學課、生物課學習的知識一下子又都回來了。最終我了解到,化學鍵實際是兩個粒子之間的作用力。
3、網上的資料顯示,通常而言形成化學鍵之後所具有的能量會低於沒有化學鍵時的能量。也就是形成化學鍵前粒子之間的勢能高於形成化學鍵之後的勢能。所以通常的化學鍵斷裂並不會釋放能量,而是吸收能量。但是對於ATP這種高能磷酸鍵而言卻不相同。具體原理並不清楚,但是大概是在催化酶的作用下,形成了這種高能磷酸鍵。同時這種化學鍵在斷裂時其釋放的能量多餘吸收的能量,所以這種化學鍵斷裂將釋放出大量的能量。
4、不過即使知道ATP中高能磷酸鍵斷裂能夠釋放能量,還是不清楚到底釋放了什麼形式的能量。而且我也沒有能力真正的進行一次試驗。不過網上的一種說法啟發了我。那就是化學鍵斷裂的時候會發熱。因此從一定程度上說,化學鍵斷裂的能量轉化為了熱能。
5、進一步的熱能是什麼呢?幸虧我還學過經典物理學。按照經典物理學的解釋,熱能實際就是物體內部粒子無規則熱運動的宏觀體現。所以放到微觀層面上熱能實際就微觀粒子運動的動能而已。那化學鍵產生的能量為什麼會轉換為動能呢?看不到分子的我只能給出我覺得合理的猜想。既然化學鍵是兩個粒子之間的作用力,那麼化學鍵的斷裂實際就是作用力的消失。既然兩個粒子原先需要通過力才能夠結合在一起,那就是說這兩個粒子具有互相分離的趨勢,也就是勢能。所以當化學鍵斷裂的時候,兩個粒子所具有的勢能轉化為了動能。說白了就是約束兩個粒子之間的力一旦消失,兩個粒子就分別向兩邊飛去了。
6、明白了化學鍵斷裂可以產生熱能之後,也就是微觀粒子的動能後,我重新理解了關於以前化學課上說得,溫度越高化學反應越快的結論。由於化學反應實際上是大量微觀粒子之間碰撞衝突,當突破粒子之間的能量門檻,就會產生新的粒子結構也就是化合物,反之,能量不夠的粒子就無法形成化合物。熱能的提高實際就是微觀粒子動能的提高。那麼將有更多的粒子具有突破能量門檻的能力,最終形成更多的化合物。但是隨著更多的粒子形成化合物,原始粒子之間再次相遇的機會大量降低,整個化學過程也就趨於停止了。所以,無論是什麼反應都無法做到100%的全部反應,只能夠得到部分的化合物和部分原始粒子的混合物。
7、知道了化學過程實際就是粒子間碰撞的結果,也知道了ATP高能磷酸鍵的斷裂可以讓ATP的內部分裂併產生具有巨大的動能粒子。那麼我就能夠還原出在細胞內部一個需要能量的化學反應地區的能量轉換過程了。首先ATP水解,產生具有巨大動能的粒子(簡稱A粒子),但是在粒子的周圍存在著其他的粒子(簡稱O粒子)。當A粒子碰撞到O粒子的時候,在沒有化學反應的情況下,會將部分動能傳遞給O粒子。隨著ATP的持續水解,A粒子不斷釋放,O粒子們得到的動能也就越來越大。整體宏觀表現為溫度升高。但是在這個細胞內部需要化學反應的地區存在著高濃度的需要化學反應的原粒子簡稱(T粒子),這些T粒子實際也是O粒子中的一員。隨著O粒子們的動能的提高,T粒子們的動能也相應提高了。當能量超過了粒子之間進行化合作用的門檻時,化合作用也就自然而然的發生了。蛋白質合成是這樣,同樣肌肉收縮也是這樣,都是靠細胞內部的化學作用進而引發之後一系列反應。具體內容可以去查看百度百科或者維基百科的相關資料。
8、所以我的問題也就解開了。ATP實際是一種細胞內的加熱器,他幫助細胞內的某個區域的化學物質進行加熱,使其化學反應可以發生,並最終體現在細胞的功能上。這樣,細胞能夠通過控制ATP的濃度來控制內部指定區域的化學反應程度,這種精細程度,恐怕不是現在化工廠可以媲美的。同時ATP本身也成為一種能量傳輸媒介,這種媒介具有將脂肪,糖類等分解的能量進行分立保存,並最終向著目標地點輸出的功能。

以上就是我所理解的ATP水解後的能量利用方式,感覺細胞還真的是一個複雜的機構啊。


高能磷酸鍵可以斷裂,將磷酸根轉移給其它生物分子,使其它分子磷酸化,而許多分子的磷酸化狀態是高能活潑的,可以進行許多代謝反應。

簡單講,就是通過磷酸化其它物質實現將能量提供給其它物質。合成是通過質子梯度驅動的F0F1-ATP合酶來實現。


我認為學鍵的斷裂都是消耗能量的,根本不可能放出能量。實際上ATP的能量表現為一種氧化性,通常我們不把氧氣看成能源物質,但大家都知道氧氣實際上也是必須的。ATP實際上就是一種高級的氧氣,當一種氧化物的氧化性高於氧氣時,我們同樣也可以認為這種物質具有能量,因為他能比氧氣燃燒釋放更多能量,ATP就是這種物質


很多很多:ATP水解是一個deltaG&<0的過程(exergonic),一些其他的化學細胞內的化學反應在本質上deltaG&>0(endergonic),為了讓這些自由能變大的反應發生(比如把一個氨基酸分子加到tRNA上,核糖體(ribosome)向3"端移動一個密碼子的長度,這些是翻譯mRNA必要的反應),ATP水解可以使整個過程的deltaG&<0,所以反應可以自發發生。如果沒有ATP的水解,那麼這些過程就不會自發發生,我就不會在這裡打字了lol
我知道點,atp水解的能量在細胞層次運行的。後經傳遞匯聚器官使用


本人非生物學專業出身,學習了前面大牛們的回復,說一下自己的理解:
以拔河做一個不恰當的比喻,兩隊人馬使出全力往自己的方向拉,這時候是相對靜止的,但繩子上積蓄了巨大的勢能,假設這時候繩子斷了,兩隊人都會重重的摔在地上,而這個摔得過程就是在做功,是一個能量釋放的過程。
ATP水解釋放出的能量也許就是這個原理。拋磚引玉哈。


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