蛋白質酶會水解自己嗎？

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蛋白質酶本身就是蛋白質，它會不會把自己水解？

很有意思的問題！

我簡單的以胃蛋白酶做個解釋
首先，蛋白酶並不是水解所有的肽鍵，一般都有一定的專一性，針對某些特定的肽鍵
胃蛋白酶主要水解水解氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵

我也看到好多網上的答案說胃蛋白酶不能消化自己是因為胃蛋白酶不含有這些肽鍵，這個答案是不對的。胃蛋白酶不但有這樣的肽鍵，而且還不少

這裡就牽涉蛋白質的空間結構了

蛋白質是通過多肽鏈的盤繞摺疊形成其特定的空間結構之後才具有活性，在這個過程中，有些氨基酸殘基露在外面，有的殘基就被包裹在蛋白質內部了。上面說的胃蛋白酶針對的氨基酸殘基都被包裹在內部，所以胃蛋白酶就沒法水解自己了

而通常我們消化食物時，食物蛋白質首先會在胃酸的影響下變性，變性會造成蛋白質的空間結構破壞，內部的肽鍵就會暴露出來，然後被胃蛋白酶識別和水解

總而言之，胃蛋白酶不能水解自己是基於它的特定空間結構，如果胃蛋白酶因為某些原因變性，就會被自身水解了

王鏡岩版本生物化學上冊第九章或第十章有對絲氨酸蛋白酶的詳細解釋，可參見。。。。。。。我知道是因為我考研複習正在看這章~(≧▽≦)/~
另外我寫完這段話才發現竟然寫在了答案評論裡面。。第一名的親不好意思o&>_& 另外占坑，明天我試試回答一下書上寫的東西
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蛋白質酶，也稱蛋白酶，我們常說的蛋白酶有絲氨酸蛋白酶（serine proteases）和天冬氨酸蛋白酶（aspartic protease）。
為什麼要在蛋白酶前面加上氨基酸的名字呢？因為在這一家族的酶的活性中心（催化反應進行的核心位置）必定有一個絲氨酸或者天冬氨酸。
而以上說的活性中心，是在整個酶蛋白的最內部的。
也就是說，酶是一個袋子，而酶催化反應就是一個把底物（被分解蛋白）裝進袋子切斷肽鍵的過程。
同時，由於酶的專一性，使得一種酶只能識別特定的一種或幾種氨基酸排序結構，而這些被識別的氨基酸排序在已經摺疊好的酶外側是不存在的。
所以，蛋白酶是不能識別有活性（正在起作用）的同類蛋白酶的。

那麼蛋白酶就不能被分解了嗎？

蛋白酶是可以被分解的，前提是這時的酶已經失去了作用，也就是沒有多餘的食物需要消化了。這個時候整個蛋白酶的外部條件會發生改變，使得原來的蛋白酶袋子被打開，同時也就暴露了那些可以識別的氨基酸序列，這樣蛋白酶就可以被分解了。

好了目前我了解的就是這些。希望對題主有所幫助~
祝好~

蛋白質酶正常情況下不會，但另一種酶--RNA酶(ribozyme)里有很多都是自催化的，就是自己把自己給切了...

首先，蛋白質酶 是個什麼概念？
如果你想說的是這個enzyme是protein不是RNA，很好，那麼這類蛋白叫proteinase, 或者endopeptidase。你想問的是，這些proteinase是不是會水解自己？

那麼問題又來了：
自己是個什麼概念？
如果你想說自己就是這一個molecule會不會自己把自己切成片，那麼答案是，不會。因為他的active site裡面沒有能讓他切的sequence或者target。
如果你想說自己就是一群長得一模一樣的proteinase會不會互相切，那麼大那是，會！Proteinase有好多種，有特異性的，有非特異性的。特異性的是指對某一類特定序列切得特別好，其他不太感冒的，但是要蛋白酶實在太濃，也是要亂切的。非特異性的，比如說，有的見著R和K得peptide就沒命的切，這種就基本啥蛋白都切（因為一般啥蛋白表面都得有幾個這些amino acids），必然也包括自己啊。

酶活性在體內是受各種各樣生理因素控制的，在大部分條件的情況下會有自身酶切不會出現。

會的！！！

說蛋白酶不能水解自己都是耍流氓！

其實是這樣的，我們不能想當然的認為蛋白酶如果水解自己就會不存在了。蛋白酶發揮功能是需要條件的，比如時間，溫度，離子等，而不是如果水解自己自己就回瞬時不存在，水解自己多是一個緩慢的過程

舉例個最常見的可以水解自己的蛋白酶：生化實驗常用的工具酶，蛋白酶k

不行了。
我過了三天還是覺得這個問題和有可能自己在家裡DIY完成截肢么？
是一樣一樣一樣的啊！！！！！

你說可行性，嗯，確實不強。。
正常工作狀態下的蛋白酶不至於把自己水解掉，但也不排除意外不是。。。
正常人不可能自己鋸掉條腿下來，可是人家萬一真做到了呢？（痛閾值高，點子正之類的）我們都不是他，真相只有他自己知道。。

赤腳哲夫當年為了香吉士還把自己的腳鋸掉吃了呢。。。。。。

這個問題問得很有意思。從酶學角度說，一個酶分子真正起作用參與催化反應的只有一小部分區域，稱為活性中心，底物與這個區域結合後酶才發揮作用。酶不能結合自己的活性中心吧，舉個最簡單的例子，你不能用左手摸你的左手吧，一個意思。

會，說不會的頂多是個速率問題。胰蛋白酶自降解妥妥的。作為蛋白質組學的重要工具，胰（蛋白）酶經常會成為降解後的干擾信號（如果不小心加太多的話）。古時候的人（1956年）早研究了各種增加其穩定性的方法，詳情請見：On the mechanism of enzyme action. LXI. The self digestion of trypsin, calcium-trypsin and acetyltrypsin：
Archives of Biochemistry and Biophysics

Volume 65, Issue 1, November 1956, Pages 120–131

proteinase K, trypsin, Lys-C 等典型的蛋白酶均可以降解自己。

酶有自己做的專一性，所以說水解的都是耍流氓，不信看看夏盛酶製劑有很多解釋！

酶作用於特定底物，即使他們的化學本質都是蛋白質，但蛋白質千差萬別，從氨基酸序列到多肽鏈空間構象，酶自己跟自己怎麼發生化學反應

酶的作用首先具有特異性，這指的是對所作用底物的專一性；其次，對反應條件還有一定的要求，如pH、溫度等，此外，還受到其它很多因素諸如抑製劑，反應環境的影響。
其與底物結合部位，對底物的空間結構、肽鍵等多具有嚴格的限制，這決定了相同酶分子很難結合到「底物口袋」。這樣活性中心的特異性，這一後續「大閘」的作用暫時就還用不到。
套用一句「存在即合理」，在生物進化過程中，酶也是在不斷進化的。能夠水解自身的蛋白酶自然在進化中是被淘汰的，事實上，從酶作用的本質上講，酶只是一種媒介，反應前後自身不發生改變（反應過程會生成中間體），所以講能夠水解自身，或許就是一種錯誤，只是水解相同的酶分子。
當然，在酶成熟的過程中，會經過一系列的多餘肽段的切割，以實現從酶原到酶，這個過程可能是酶本身實現的自我切割。。。

蛋白質酶作用於特定的結構，酶具有專一性，不能放任四海都水解掉，不能水解自己。退一步講，如果它可以水解自己，那它的活性時間相當的短暫，近水樓台先水解，在反應階段肯定先水解自己了，無作用效率，違背了自然界進化規律。