蛋白質完成其生理功能的過程，與其物理/化學結構的銜接點在哪裡？
問題有點晦澀我自己都不太讀得明白。。
假設某蛋白質有且僅有A功能，其實現是依賴於a結構，那麼問題來了：
- a結構產生A功能的本質理由是什麼？（我相信這是可以通過物理/化學作用來解釋的）
- 與a不同的結構a『是否有可能亦達到完全相同的A功能（沒有潛在多餘或缺失的某種功能）？
別告訴我「結構決定性質，性質決定功能」，這句我也會背呀……
這個問題涉及的領域是我的專業。我主要談談與「物理」相關的部分，這裡與此相關的答案還不太多。我想在這裡討論一些很基本的問題，從物理的角度給出一些很簡單的估計，也是藉此機會談談我對生物物理裡面的蛋白質動力學方面的一些看法。因為這個答案異乎尋常地啰嗦，所以如果對本領域已經有所了解，不妨只看我加粗體的部分。
題主的問題包括兩部分，我逐個來回答：
其一，蛋白質發生其生理功能的理由是什麼。
蛋白質實現生理功能的過程各個不同，我們常常說「結構決定功能」，但是「結構怎樣決定功能」，是怎樣的結構決定怎樣的功能呢？又或者，實現一個功能，應該需要一個怎樣的結構呢？我從我個人的一些粗淺的經驗來談，覺得有四個比較重要的原則：
（1）生化反應能壘的高度大致決定了實現功能的功能區域的尺度。
簡單來看，蛋白質實現一個功能，我們就了解到了這一生理功能具體涉及的能量、時間、空間尺度，尤其是「能量」，即這個反應需要耗費 ATP 嗎、這個反應的能壘有多高（反應的能壘常常需要與溫度 kT 進行比較）、是否是一個酶促反應（或者與其它反應耦合起來的反應）等等。
當我們知道了這個反應所需要的能量，就可以進行一些簡單的估計了。我們平時常常聽說「高能物理實驗」，不難知道，高能物理涉及到的是很小的體系，很高速的反應、很高的能量。在生物體系，也有這樣的規律：
- 一個生物化學反應發生所需要跨過的自由能壘越高（例如酶催化反應），則這個反應很可能在一個局部發生，只有較少的幾個殘基與這一功能有關；
- 如果一個反應不需要跨過較高的自由能壘，可以緩慢實現，那麼這個功能的實現與這個蛋白質分子內部的集體運動模式有關。
簡單進行幾個物理的說明：
- 從蛋白質分子振動譜的角度分析。一個蛋白質分子同樣像一個晶體，可以發生一些無規律的振動。其中，有的模式波長很長，有的模式波長很短。波長很長的模式是集體運動的模式，而波長很短的一些模式往往是局域模。假設蛋白質內部原子的振動是簡諧振動，滿足能均分定理，那麼振動頻率越低（波長越長）的模式的振幅就會越大。這種低頻的、集體的、振幅較大、速度較慢的模式，完全可以由於熱運動導致的漲落驅動，很可能不需要其它能量的激發，因此，如果一個反應不需要跨過較高的自由能壘，可以緩慢實現，則該反應很可能與蛋白質集體運動有關，涉及到蛋白質內部的許多原子。與次截然相反的就是一些局域模式，頻率高、振幅小，如果想要該模式被激發，就需要更多的能量，而這樣的模式又是空間上局域在某幾個殘基附近的。
- 蛋白質以及其它生物分子中的各類相互作用的形成和斷裂與生化反應的能壘也密切相關。那麼看看相互作用們的強度吧：共價鍵最強自然不必說、靜電相互作用和氫鍵同樣是很強的、接下來是疏水相互作用、van der Waals 相互作用。從一個生化反應的能壘高度，也可以大致了解到可能是蛋白質內部的哪種相互作用在這樣一個反應中起主導作用。例如一個特異性的結合，就不太可能是 van der Waals 相互作用主導的，膜上的一個沒有什麼選擇性的大型的通道的打開和關閉，也不太可能伴隨著大量氫鍵的斷裂和形成。
（2）某些具體的生物反應的過程需要快速而精細的調節，因此往往會形成多結構域的情形。
前面有了一個簡單的說明，那麼現在來考慮一個具體的問題。一個蛋白質需要找到 DNA 上面的一個特定的片段。假如一個蛋白質要實現這樣的一個功能，那麼會是怎樣的結構來實現這一功能呢？
首先，我們希望這個蛋白質要找得准。這個很重要，如果現在蛋白質需要結合到特定的位置上來實現具體的功能，結果跑錯了位置，這對生物體可能造成很可怕的效果。找得准，就需要這個蛋白質「斤斤計較」，與 DNA 片段有一些很強的相互作用，例如電荷可能起到重要的選擇作用，結合到 DNA 之上可能形成一些氫鍵結構等等，總之，我們希望這個結合越特異性越好，因此對應到前面的討論，面對這麼高的能壘，我們希望某些局部的殘基高度保守。
其次，我們希望這個蛋白質跑得快。因為如果不能迅速地產生調控作用，反應總是很慢，這樣的生物在進化上是會被淘汰掉的。那麼想要跑得快，那就不能那麼「斤斤計較」，得傻乎乎的，不管前面是坑是坡，一路狂奔才行。要是有很多的特異性結合，那一路的摩擦阻力夠它受的。即，「跑得快」跟「找得准」是矛盾的。
那麼要怎樣才能又快又准呢？一種可能的策略就是有兩個結構域，一個負責狂跑，另一個用於仔細尋找某些特定的位置。類似的例子還要很多，因此多結構域會是一個很自然的選擇，分析一個具體的功能背後的不同側面，可以幫助我們理解究竟結構和功能是怎樣的關係。
（3）通過形成多聚體等形式協同合作、提升效率。
蛋白質摺疊的速度之快讓人驚嘆，如果是盲目地去搜索構象空間，這得耗費天文數字的時間才能找到對應的結構了。在進化的過程中，我們可以認為所有的蛋白質結構都經過了優化，其摺疊過程中有許多的合作，一個沒有合作的摺疊機制就像扣扣子，閉上眼睛瞎扣，肯定錯得不像樣，穿在身上（受到空間約束）來扣，還常常扣錯一兩個，這時候要是有個拉鏈就好了。雖然很可能一個一個扣子扣，每扣一個不費勁，但是用拉鏈把底部弄好反而更難些，可是一旦拉鏈底部吻合好，順手一拉，就迅速地把衣服穿好了。摺疊的過程中也存在這樣的協同性，這些協同性可能來自於流體力學效應，也可能來自於經過千百萬年自然選擇過的序列優化，總之，一旦到達了摺疊過渡態，接下來的摺疊過程可以非常迅速。
同樣，蛋白質功能的實現也可以通過協同合作來提升效率。例如，同類型或者同功能的蛋白質們可以聚集在一起，也可以互相擁擠著，又或者形成四級結構，常見的實例如經典的血紅蛋白四聚體。總之，大家一起來行使功能，有時候合作甚至可以實現單個時候所不能行使的加強版功能。協作性（Cooperativity）的功能行使，常常用 Hill 方程（Hill equation (biochemistry)）來描述。
（4）能量與熵的競爭也就是「穩定性」和「靈活性」的競爭。
要讓自由能 F = U - TS 降低，可以有兩種途徑，一種是讓能量降低（例如形成穩定的氫鍵），另一種是讓結構無序化（增加熵）。如果我們只看「能量面」，則蛋白質的摺疊確實是一個漏斗，可是如果看自由能，則蛋白質的摺疊態（F）和去摺疊態（U）都是自由能比較小的結構。在 F 態到 U 態之間也存在著一個能壘。假如蛋白質的摺疊態極端穩定，那麼對應這個能壘也就會很高，蛋白質很難去摺疊，也很難發生變構。這樣的蛋白質很穩定，在生物體內有著非常重要的作用。
可是也常常會有一些例外的情況。假如現在我們需要一個信號蛋白，它與多種不同的蛋白質交換信息，調控其它蛋白質結構和功能的變化。那麼這樣的蛋白質會有怎樣的結構呢？
- 一種策略是總是結合得很緊密，這樣的蛋白質分子可能會有幾個特異性的結合位點，一旦結合就形成穩定的界面。這種結合的優點是結合精確、穩定，但是缺點就是，結合態太穩定，就難於發生解離，解離態太穩定，就難於發生結合，因為兩個反應對應的能壘會很高。
- 另一種策略就是反過來，讓結合更容易進行些，可是也或許會不那麼準確。一段無序的結構，一條具有柔性的短肽，都可能起到這樣的作用。它們可能本身是無序的，因此在結合的時候，熵減小，能量降低，馬上就形成了一個結合體。這樣的方案讓結合和解離變得很容易發生。對蛋白質中的無序的研究這幾年成為了一個熱點，無序片段往往有大量的帶電殘基，單獨來看柔性大，沒有確定的結構，而一旦與其它蛋白結合，則可以形成各種各樣的二級結構。
其二，關於不同結構實現同一功能。我認為這個問題還可以有兩個層次。
（1）不同序列摺疊成類似結構，從而行使類似的功能。不是所有的氨基酸序列都叫蛋白質，就像不是用臉在鍵盤上面滾就能寫出一句有意義的話那樣。一個氨基酸序列在真正意義上成為「蛋白質」的一級結構，除非這條序列是對應於無序蛋白，否則，應該具有的特點是：
- 這條序列表達後，發生摺疊，天然的摺疊態的能量 E* 很低。
- 這條序列還可能發生各種各樣的錯誤摺疊，除了天然態能量 E* 之外，能量最低的錯誤摺疊的能量假設為 E" ，經過千百萬年的自然選擇，應該會有：E" 遠遠大於 E* 。
蛋白質的進化過程，在絕大多數情況下，進化總是驅動它形成唯一穩定的天然態結構。在進化的過程中，其實真正穩定的「摺疊」往往是具有一些共性的結構，這些少量的、具有共性的結構，是大量氨基酸序列的能量最低態。例如幾個螺旋圍起來形成一個桶，又或者幾個 β 片圍起來形成一個桶——這裡面「桶」這樣的結構就是具有共性的結構。這些被各類蛋白質所廣泛採用的結構，他們的特點正是：摺疊態的結構很穩定，而且錯誤摺疊跟正確的摺疊結構相比非常不穩定。在 21 世紀初的最開始幾年，人們就驚奇地發現，蛋白質「摺疊」的基本類型數就已經不再隨著結構的不斷解析而增加了，我們幾乎已經發現了所有的「共性」的「摺疊的模式」，只是摺疊的問題至今不能有很好的解決。
從這個角度來看，不同的序列形成類似的結構其實是很普遍的事情。兩個不同的蛋白質實現類似的功能，哪怕序列不同，但是進化為他們帶來了相似的摺疊，因此結構很相似，實現起功能來，也具有相似性，這是實現類似功能的一種更可能的一種途徑。在更宏觀的尺度上，這會形成類似於「趨同進化」的效果。
那麼另外一個問題就是，常常我們會在一些天然蛋白序列上作些突變，突變之後，因為大多數的突變都會讓蛋白質變得不那麼穩定，在大多數情況下，天然態能量 E* 可能會升高，錯誤摺疊態的能量 E" 的影響很可能不是太大。一旦溫度升高些，該蛋白質發生錯誤摺疊的風險也就加大，這在進化上就很可能會被淘汰。
在實際計算中，從序列來估計最低能量狀態、次低能量狀態（錯誤摺疊）是很困難的。在實際操作中可以把序列簡化為親水、疏水兩種氨基酸（或者再加上正電、負電兩種），在格點上通過計算機生成可能的一些能量較低的結構，然後進行 Monte Carlo ，簡單地估計它們摺疊後的最低能量狀態和次低能量狀態。這樣的方法在預測某些很顯著的突變時候可能會有效，而某些不那麼明顯的突變，很可能難以提供有效的信息。在那樣的時候，很可能就需要做分子模擬了，在不知道天然態結構的情況下做分子模擬，很可能是計算量非常大的。
（2）完全不同的結構實現類似的功能。
如果強調「類似的功能」，在考慮「不同的結構」方面將條件放鬆些。因為結構的差異性可大可小，例如翻譯後的修飾也可以造成結構上的差異，序列上的差異也可以造成結構上的差異，這種時候，就像其它回答者所提到的「同工酶」的概念更接近了。「同工酶」很多時候結構雖然不同，可是結構上總是會有些相似性的。如果需要特彆強調「不同的結構」，特別是假如從摺疊模式的角度，要求兩個蛋白質的結構上沒有什麼相似之處，但是功能上仍然要求接近，這個情況的討論會比較複雜。
- a結構產生A功能的本質理由是什麼？（我相信這是可以通過物理/化學作用來解釋的）
蛋白質有四級結構，最終的結構根本上是取決於它的氨基酸序列的。（最根本上取決於編碼這個蛋白質的DNA序列）。當它完全摺疊成最終的結構（a結構）以後，它會與特定的物質結合。它結合什麼取決於它的構型允許哪些物質和它形成一定特定氫鍵、靜電力及范德華力。
具體怎麼結合的取決於具體的物質。
舉幾個例子。
- 蛋白質和DNA特定結構的結合
上圖是組蛋白（綠色）和DNA的結合，DNA一圈圈的纏在組蛋白上並通過化學作用穩定這種結構。
這裡還有一個經典的例子，科學家曾經發現一種轉錄因子GAL4有兩個組成部分，一個負責識別和結合DNA序列，另一個負責激活基因X的表達，科學家就把它結合DNA的那一部分給和另一個轉錄因子（它調控基因Y）的DNA結合域換了，結果它就跑過去結合在另一個基因Y的上游去激活基因Y的表達了。
2. 酶和底物的結合
酶催化生化反應都是可以結合特定底物的。
具體看這個動畫Animation: How Enzymes Work。
總體來說，比如一個反應A+B（酶催化）=AB，那麼酶這種蛋白質都是通過之前說的氫鍵、靜電力及范德華力結合底物A和B，A和B結合上酶以後:
第一，比起在細胞質這個大的空間自由活動有更多的機會發生反應。酶會把A和B放在合適的位置，並且使它們起反應的化學基團互相接近。（就好像同一個城市兩個不認識的人成為熟人的概率很小，但是你把他倆放在一個電梯里關住他倆一天他倆成為熟人的可能性就很大了。）
第二，A和B結合上酶以後，酶因為A和B的結合構像會發生變化，使A和B結合的化學反應更容易發生。
酶結合和催化反應都是因為它的特定結構，所以它能結合A和B，也因為它在特定反應位置有特定的基團，所以它能促使A和B之間化學鍵的形成/斷裂
3. 細胞受體和配體的結合
上圖顯示的是血管內皮生長因子(VEGF)和它的受體(VEGFR)的結合模型。
上圖顯示的是血管內皮生長因子(VEGF)和它的受體(VEGFR)的結合模型。
總體來說，還是通過構型和特定位置的非共價鍵（氫鍵、靜電力及范德華力）來形成作用的。
所以，a結構產生A功能的本質理由是它特定的基因編碼的氨基酸序列能過通過摺疊形成特定結構，而這些結構因為自己的構型和能在特定位置和DNA，底物，配體以及別的蛋白質形成非共價鍵（氫鍵、靜電力及范德華力）來行使功能。
- 與a不同的結構a『是否有可能亦達到完全相同的A功能（沒有潛在多餘或缺失的某種功能）？
根據我上面說的，如果a『能完美的在構型相似的情況下，在相同的地方形成類似的非共價鍵，那麼就能達到相同的功能。有沒有例子？有的。
- 抗體，針對相同的抗原，不同生物都會形成自己的抗體。人和老鼠的抗體雖然結構不同（但是大體還是類似的），都能和同一個抗原結合。
- 生物製藥。製藥公司在做的，無非就是通過體外合成的化學分子/蛋白質，去完成體內一些蛋白質完成的功能。比如上面的血管內皮生長因子(VEGF)，它會幫助腫瘤生長，而現在有一種葯-Avastin，它就是模仿受體（VEGFR）的結構，進入腫瘤後，它會和VEGF結合，這樣VEGF就沒有機會去接觸真正的受體了。
以上的例子都是a』在模仿a的結構。生物界中大部分都是這樣，因為進化中一個關鍵分子結構的改變往往導致功能的消失甚至生物體的死亡。至於有沒有個體剛好一個功能基因的突變產生結構完全不同的蛋白質，功能卻還保留，也就是a』結構完全不同卻完全替代a的功能的例子我不了解。希望有人知道的話可以補充。
具體而言，應該分為宏觀和微觀兩大塊。宏觀上是目前研究相對清楚的蛋白序列，結構與構象與具體的生化功能之間的關係，微觀的部分包括具體的作用位點與作用機制，活性口袋與底物分子的契合與解離，以及活性中心與催化位點之間的匹配與中間過渡體之間的轉換和能量變化，這部分也是研究相對清晰的地方，但是再往下走到具體的電子原子層級的物理化學現象或者本質，就相對困難了。不知道題主具體想了解到哪種程度，如果是前兩者，請看@ao walden的答案，那裡面基本上已經說全了，如果是到了具體的電子原子層級，現階段的進展暫時無法滿足題主的要求。
假設某蛋白質有且僅有A功能，其實現是依賴於a結構，那麼問題來了：
首先這個假設是有問題的，因為對於一個正常的功能蛋白來說。至少要發生兩個行為，一個行為是識別/被識別，一個行為是幹活，也就是說至少應該有兩個功能域。。。。當然事實上，對於一個正常蛋白質而言還是有很多功能域的，要不然蛋白質印跡這類技術也不可能實現。。。。
然後，mark一下，晚上再說。_________________________________________________________________________
發現@ao walden已經說了差不多了，我再稍微補充一下吧。
假設某蛋白質有且僅有A功能，其實現是依賴於a結構，那麼問題來了：
- a結構產生A功能的本質理由是什麼？（我相信這是可以通過物理/化學作用來解釋的）
- 與a不同的結構a『是否有可能亦達到完全相同的A功能（沒有潛在多餘或缺失的某種功能）？
蛋白質有三級結構，也有四級結構。但無論是幾級結構，主要都是靠氫鍵、離子鍵、范德華力、共價鍵、疏水作用等力的共同影響，這些力本身很脆弱，但是匯聚起來就足以影響蛋白質的三維結構。而這形成結構反過來也影響這些力的分布和特點。總之是個相互影響的結果。
那麼回到到問題來，
a結構產生A功能的本質理由是什麼？
個人認為應該是這些力的分布使得蛋白質某一特定區域對一些特定的分子（區域）擁有一些吸引或排斥的特性。並且這些特性連起來能夠形成一定的規則，從而產生一定的效用。
所以個人認為，這種功能的本質在於一定規則的推拉（pushpull）。
而對於與a不同的結構a『是否有可能亦達到完全相同的A功能（沒有潛在多餘或缺失的某種功能）？
這個問題肯定存在的，最常見的就是酶和病毒。前者可以查查同工酶這個詞，後者則主要在病毒的侵入過程中體現。
對了，發個好玩的蛋白吧：）
（1）A結構產生a功能的本質就是A結構的結構。這聽起來很蠢的一個原因就是因為『結構』這個詞過於籠統和模糊。由於語言的關係，回答中大部分的結構都只是在討論蛋白質的『形狀』，比如如何摺疊；但是另一個很重要的部分就是組成這個結構的氨基酸鏈上的氨基酸，我可以用下圖來說明：
圖片來源：Fundamentals of Biochemistry, Voet
圖中是一個很典型的RNase的反應過程（將RNA分解成更小的組成部分）。從圖中可以看出：這個反應除了需要酶的反應區域（active site）能夠與RNA的形狀契合，更重要的是需要兩個組氨酸(Histidine，圖上標的是『His x』)的側鏈結構來進行一個親核取代反應（nucleophilic substitution）；這兩個條件缺少一個，這個反應就沒有辦法達成，這個A結構也就失去了它的a功能。
（2）這個問題其實只問了一半，應該加一句：如果能，要兩個結構多相似才可以完成同樣的功能？
通過對於第一題的回答，我們可以看出：一個蛋白質的功能，完全取決於他的結構。那麼只要結構足夠相似，那麼結構a』完全可以和A一樣完成a功能。如果用第一題的圖舉例的話：如果我把組氨酸換成精氨酸或者賴氨酸，它們也可以像組氨酸一樣與RNA發生親核取代反應；如果兩個反應區域的形狀差別不大，那麼這個反應還是可以發生，只是反應速率會受到影響；具體受到多少影響涉及到熱動力學和物理化學的領域，在這裡就不贅述了。總結下來就是：只要新的反應區域結構相近且可以容下反應底物，反應區域內對於反應來說是重要組成部分的氨基酸側鏈可以實現跟原來的氨基酸側鏈一樣的功能，那麼即使蛋白質結構不一樣，他們也可以擁有相同的功能。
首先，蛋白質功能的實現，依賴於功能域。功能域是指蛋白質中具有一定生物學功能的三級或四級結構。而這功能的實現，依賴於功能域中某些特定的氨基酸殘基側鏈上的功能基團與底物的特定結構相互作用。
例如，血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形，把血紅素分子抱在裡面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白，也就是血紅蛋白的功能域了。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
又或者，某些催化酶，其功能域中特定的氨基酸殘基能與底物結合，形成活躍態的中間態，然後自發進行下一步反應，產生產物。
具體的原理，和例子，建議翻閱王鏡岩版《生物化學》
其二，不同的蛋白質具有相同功能，不就是同工酶的概念嗎？？？
應該和進化論類似吧…分子層面的組合…偶然間組合出一個能製造某種更高效實用的蛋白質的基因…於是這樣的基因因為擁有更大的優勢而在長時間中更多的保留下來…更多時候組合出的基因都被淘汰了
找例子很簡單，物理上有肌蛋白的拉伸，化學上有各種受體與遞質的基團反應，有大佬會詳細解釋具體反應。
我從熱力學平衡角度即物理化學方向作個補充。
蛋白質完成其生理功能在局部上是隨機的，但總體上是平衡的。細胞乃至整個人體是個非平衡態熱力學系統，受多種參數影響，其演變軌跡如洛倫茲大氣對流運動軌跡一樣，被限制在某一區間，構成一個巨大的耗散結構。這就意味著，在有能量輸入的情況下，你的任何生理活動都是各種近平衡態相互轉變的體現。
換句話說，單一一種蛋白在宏觀上對機體是不起作用的，真正起作用的是各種蛋白和環境的協同作用。
問題1，具有某活性的本質是電子云製造的一個陷阱，便於催化發生。
問題二，這個只能說有的可以，有的不行
結構對功能的調控機制一般有倆，一是調節了結合活性。調節了形狀，就調節了其與其他蛋白的結合。二是調節了蛋白本身的酶活性。比如暴露底物結合位點等。
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